Sökning: WFRF:(Irbäck Anders) >
Monte Carlo studies...
Monte Carlo studies of protein aggregation
-
- Jonsson, Sigurdur (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Computational Biology and Biological Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
-
- Staneva, Iskra (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Computational Biology and Biological Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
-
- Mohanty, Sandipan (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Teoretisk partikelfysik - Geonomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Theoretical Particle Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
-
visa fler...
-
- Irbäck, Anders (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Beräkningsbiologi och biologisk fysik - Genomgår omorganisation,Institutionen för astronomi och teoretisk fysik - Genomgår omorganisation,Naturvetenskapliga fakulteten,Computational Biology and Biological Physics - Undergoing reorganization,Department of Astronomy and Theoretical Physics - Undergoing reorganization,Faculty of Science
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- Elsevier BV, 2012
- 2012
- Engelska.
-
Ingår i: Physics Procedia. - : Elsevier BV. - 1875-3892. ; 34, s. 49-54
- Relaterad länk:
-
http://dx.doi.org/10...
-
visa fler...
-
https://doi.org/10.1...
-
https://lup.lub.lu.s...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- The disease-linked amyloid beta (A beta) and alpha-synuclein (alpha S) proteins are both fibril-forming and natively unfolded in free monomeric form. Here, we discuss two recent studies, where we used extensive implicit solvent all-atom Monte Carlo (MC) simulations to elucidate the conformational ensembles sampled by these proteins. For alpha S, we somewhat unexpectedly observed two distinct phases, separated by a clear free-energy barrier. The presence of the barrier makes alpha S, with 140 residues, a challenge to simulate. By using a two-step simulation procedure based on flat-histogram techniques, it was possible to alleviate this problem. The barrier may in part explain why fibril formation is much slower for alpha S than it is for A beta.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Fysik -- Subatomär fysik (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Physical Sciences -- Subatomic Physics (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biofysik (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biophysics (hsv//eng)
Nyckelord
- protein misfolding
- protein aggregation
- amyloid
Publikations- och innehållstyp
- kon (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas