Sökning: WFRF:(Vilhelmsson Wesén Emelie 1989) >
Correlation between...
Correlation between Cellular Uptake and Cytotoxicity of Fragmented α-Synuclein Amyloid Fibrils Suggests Intracellular Basis for Toxicity
-
- Zhang, Xiaolu, 1983 (författare)
- Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
-
- Vilhelmsson Wesén, Emelie, 1989 (författare)
- Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
-
- Kumar, Ranjeet, 1980 (författare)
- Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
-
visa fler...
-
- Bernson, David, 1986 (författare)
- Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
-
- Gallud, Audrey, 1988 (författare)
- Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
-
- Paul, Alexandra, 1988 (författare)
- Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
-
- Wittung Stafshede, Pernilla, 1968 (författare)
- Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
-
- Esbjörner Winters, Elin, 1978 (författare)
- Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2020-01-02
- 2020
- Engelska.
-
Ingår i: ACS Chemical Neuroscience. - : American Chemical Society (ACS). - 1948-7193. ; 11:3, s. 233-241
- Relaterad länk:
-
https://research.cha...
-
visa fler...
-
https://research.cha...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Aggregation and intracellular deposition of the protein α-synuclein is an underlying characteristic of Parkinson's disease. α-Synuclein assemblies also undergo cell-cell spreading, facilitating propagation of their cellular pathology. Understanding how cellular interactions and uptake of extracellular α-synuclein assemblies depend on their physical attributes is therefore important. We prepared fragmented fluorescently labeled α-synuclein amyloid fibrils of different average lengths (∼80 nm to >1 μm) and compared their interactions with SH-SY5Y cells. We report that fibrils of all lengths, but not monomers, bind avidly to the cell surface. Their uptake is inversely dependent on their average size, occurs via a heparan sulfate dependent endocytic route, and appears to have a size cutoff of ∼400 nm. The uptake of α-synuclein fibrils, but not monomers, correlates with their cytotoxicity as measured by reduction in metabolic activity, strongly suggesting an intracellular basis for α-synuclein fibril toxicity, likely involving endolysosomes.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Neurovetenskaper (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Basic Medicine -- Neurosciences (hsv//eng)
Nyckelord
- Parkinson’s disease
- cellular uptake
- cytotoxicity
- amyloid
- α-Synuclein
- endocytosis
Publikations- och innehållstyp
- art (ämneskategori)
- ref (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Zhang, Xiaolu, 1 ...
-
Vilhelmsson Wesé ...
-
Kumar, Ranjeet, ...
-
Bernson, David, ...
-
Gallud, Audrey, ...
-
Paul, Alexandra, ...
-
visa fler...
-
Wittung Stafshed ...
-
Esbjörner Winter ...
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Biologi
-
och Biokemi och mole ...
-
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
-
MEDICIN OCH HÄLS ...
-
och Medicinska och f ...
-
och Neurovetenskaper
- Artiklar i publikationen
-
ACS Chemical Neu ...
- Av lärosätet
-
Chalmers tekniska högskola