Molecular docking and linear interaction energy studies give insight to α, β-reduction of enoate groups in enzymes

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: hsv:(ENGINEERING AND TECHNOLOGY) hsv:(Industrial Biotechnology) hsv:(Bio Materials) > Molecular docking a...

Shin, Jae Ho,1987Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology (författare)

Molecular docking and linear interaction energy studies give insight to α, β-reduction of enoate groups in enzymes

Artikel/kapitelEngelska2018

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2018

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:research.chalmers.se:a4e2a882-f88a-4dec-9039-d702461954e8
https://research.chalmers.se/publication/505762URI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:kon swepub-publicationtype
Ämneskategori:vet swepub-contenttype

Anmärkningar

Production of adipic acid from renewable sources has been gaining attention in an attempt to move from an oil-based economy to a biobased economy. Metabolic engineering allows microorganisms to produce useful chemicals using renewable resources as carbon sources. We target a theoretical metabolic pathway that relies on conversion of L-lysine to adipic acid. One of the enzymatic steps in this conversion pathway is an α, β-reduction of an unsaturated bond in an enoate moiety and no aerobic enzymes have been identified to specifically make this conversion on 6-amino-trans-2-hexenoic acid. We evaluated Escherichia coli NemA, and Saccharomyces pastorianus Oye1 (Old Yellow Enzyme 1) for their potenstial capability to carry out the desired α, β-reduction. Here, we build homology models for E. coli NemA and perform molecular docking studies of trans-2-hexenoic acid and trans-2-hexenal to the candidate enzyme models. Ligand-enzyme binding stability is assessed by molecular dynamics (MD) simulations. Additionally, linear energy calculations were used to investigate binding stability in solution environment. Here, we propose that NemA and Oye1, both belonging to the Old yellow enzyme family, have large enough catalytic pocket for accommodating enoate moieties but not enough stability to carry out the α, β-reduction. Protein engineering of both NemA and Oye1 would be necessary for these enzymes to perform the targeted reactions efficiently. The results shown in this study provides a useful insight to α, β-reduction reaction potentially crucial in bio-based production of adipic acid.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Skoog, Emma,1983Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology(Swepub:cth)emmkarls (författare)
Eriksson, LeifGöteborgs universitet,University of Gothenburg (författare)
Olsson, Lisbeth,1963Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology(Swepub:cth)lisbetho (författare)
Mapelli, Valeria,1978Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology(Swepub:cth)mapelli (författare)
Chalmers tekniska högskolaGöteborgs universitet (creator_code:org_t)

Internetlänk

https://research.chalmers.se/publication/505762

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Shin, Jae Ho, 19 ...; Skoog, Emma, 198 ...; Eriksson, Leif; Olsson, Lisbeth, ...; Mapelli, Valeria ...

Om ämnet

TEKNIK OCH TEKNOLOGIER: TEKNIK OCH TEKNO ...; och Industriell biot ...; och Biokemikalier

TEKNIK OCH TEKNOLOGIER: TEKNIK OCH TEKNO ...; och Industriell biot ...

TEKNIK OCH TEKNOLOGIER: TEKNIK OCH TEKNO ...; och Industriell biot ...; och Biomaterial

TEKNIK OCH TEKNOLOGIER: TEKNIK OCH TEKNO ...; och Industriell biot ...; och Biokatalys och e ...

Av lärosätet: Chalmers tekniska högskola

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se