SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Bally Marta)
 

Sökning: WFRF:(Bally Marta) > Nanoplasmonic Senso...

Nanoplasmonic Sensor Detects Preferential Binding of IRSp53 to Negative Membrane Curvature

Emilsson, Gustav (författare)
AstraZeneca R&D Mölndal
Roder, Evelyn (författare)
AstraZeneca R&D Mölndal
Malekian, Bita, 1986 (författare)
Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
visa fler...
Xiong, Kunli, 1987 (författare)
Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
Manzi, John (författare)
PSL University Paris,Sorbonne Université,Sorbonne University
Tsai, Feng-Ching (författare)
Sorbonne Université,Sorbonne University,PSL University Paris
Cho, Nam-Joon (författare)
Nanyang Technological University
Bally, Marta, 1981 (författare)
Umeå universitet,Institutionen för klinisk mikrobiologi,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Umeå University
Dahlin, Andreas, 1980 (författare)
Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2019-02-04
2019
Engelska.
Ingår i: Frontiers in Chemistry. - : Frontiers Media SA. - 2296-2646. ; 7:FEB
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Biosensors based on plasmonic nanostructures are widely used in various applications and benefit from numerous operational advantages. One type of application where nanostructured sensors provide unique value in comparison with, for instance, conventional surface plasmon resonance, is investigations of the influence of nanoscale geometry on biomolecular binding events. In this study, we show that plasmonic "nanowells" conformally coated with a continuous lipid bilayer can be used to detect the preferential binding of the insulin receptor tyrosine kinase substrate protein (IRSp53) I-BAR domain to regions of negative surface curvature, i.e., the interior of the nanowells. Two different sensor architectures with and without an additional niobium oxide layer are compared for this purpose. In both cases, curvature preferential binding of IRSp53 (at around 0.025 nm(-1) and higher) can be detected qualitatively. The high refractive index niobium oxide influences the near field distribution and makes the signature for bilayer formation less clear, but the contrast for accumulation at regions of negative curvature is slightly higher. This work shows the first example of analyzing preferential binding of an average-sized and biologically important protein to negative membrane curvature in a label-free manner and in real-time, illustrating a unique application for nanoplasmonic sensors.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biofysik (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biophysics (hsv//eng)
TEKNIK OCH TEKNOLOGIER  -- Industriell bioteknik -- Annan industriell bioteknik (hsv//swe)
ENGINEERING AND TECHNOLOGY  -- Industrial Biotechnology -- Other Industrial Biotechnology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Kemi -- Fysikalisk kemi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Chemical Sciences -- Physical Chemistry (hsv//eng)

Nyckelord

IRSp53
sensors
plasmons
membranes
curvature
insulin receptor tyrosine kinase substrate p53

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy