Structure of the TatC core of the twin-arginine protein transport system

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Berks Michael) > (2012-2014) > Structure of the Ta...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

LIBRIS Formathandbok (Information om MARC21)

Fältnamn	Indikatorer	Metadata
000		03096naa a2200541 4500
001		oai:DiVA.org:su-84811
003		SwePub
008		130102s2012 \| \|\|\|\|\|\|\|\|\|\|\|000 \|\|eng\|
024	7	a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-848112 URI
024	7	a https://doi.org/10.1038/nature116832 DOI
040		a (SwePub)su
041		a engb eng
042		9 SwePub
072	7	a ref2 swepub-contenttype
072	7	a art2 swepub-publicationtype
100	1	a Rollauer, Sarah E.4 aut
245	1 0	a Structure of the TatC core of the twin-arginine protein transport system
264		c 2012-12-02
264	1	b Springer Science and Business Media LLC,c 2012
338		a print2 rdacarrier
500		a AuthorCount:20;
520		a The twin-arginine translocation (Tat) pathway is one of two general protein transport systems found in the prokaryotic cytoplasmic membrane and is conserved in the thylakoid membrane of plant chloroplasts. The defining, and highly unusual, property of the Tat pathway is that it transports folded proteins, a task that must be achieved without allowing appreciable ion leakage across the membrane. The integral membrane TatC protein is the central component of the Tat pathway. TatC captures substrate proteins by binding their signal peptides. TatC then recruits TatA family proteins to form the active translocation complex. Here we report the crystal structure of TatC from the hyperthermophilic bacterium Aquifex aeolicus. This structure provides a molecular description of the core of the Tat translocation system and a framework for understanding the unique Tat transport mechanism.
650	7	a NATURVETENSKAPx Biologi0 (SwePub)1062 hsv//swe
650	7	a NATURAL SCIENCESx Biological Sciences0 (SwePub)1062 hsv//eng
700	1	a Tarry, Michael J.u Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik4 aut
700	1	a Graham, James E.4 aut
700	1	a Jaaskelainen, Mariu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik4 aut
700	1	a Jaeger, Franziska4 aut
700	1	a Johnson, Steven4 aut
700	1	a Krehenbrink, Martin4 aut
700	1	a Liu, Sai-Man4 aut
700	1	a Lukey, Michael J.4 aut
700	1	a Marcoux, Julien4 aut
700	1	a McDowell, Melanie A.4 aut
700	1	a Rodriguez, Fernanda4 aut
700	1	a Roversi, Pietro4 aut
700	1	a Stansfeld, Phillip J.4 aut
700	1	a Robinson, Carol V.4 aut
700	1	a Sansom, Mark S. P.4 aut
700	1	a Palmer, Tracy4 aut
700	1	a Högbom, Martinu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik4 aut0 (Swepub:su)hogbom
700	1	a Berks, Ben C.4 aut
700	1	a Lea, Susan M.4 aut
710	2	a Stockholms universitetb Institutionen för biokemi och biofysik4 org
773	0	t Natured : Springer Science and Business Media LLCg 492:7428, s. 210-+q 492:7428<210-+x 0028-0836x 1476-4687
856	4	u https://europepmc.org/articles/pmc3573685?pdf=render
856	4 8	u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-84811
856	4 8	u https://doi.org/10.1038/nature11683

Hitta via bibliotek

Nature (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi

Artiklar i publikationen: Nature

Av lärosätet: Stockholms universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se