Histidine-rich glycoprotein blocks collagen-binding integrins and adhesion of endothelial cells through low-affinity interaction with alpha 2 integrin

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Honjo Satoshi) > (2015) > Histidine-rich glyc...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

LIBRIS Formathandbok (Information om MARC21)

Fältnamn	Indikatorer	Metadata
000		03134naa a2200361 4500
001		oai:DiVA.org:uu-273699
003		SwePub
008		160117s2015 \| \|\|\|\|\|\|\|\|\|\|\|000 \|\|eng\|
024	7	a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-2736992 URI
024	7	a https://doi.org/10.1016/j.matbio.2015.06.0022 DOI
040		a (SwePub)uu
041		a engb eng
042		9 SwePub
072	7	a ref2 swepub-contenttype
072	7	a art2 swepub-publicationtype
100	1	a Roche, Francisu Uppsala universitet,Institutionen för immunologi, genetik och patologi4 aut0 (Swepub:uu)fraro724
245	1 0	a Histidine-rich glycoprotein blocks collagen-binding integrins and adhesion of endothelial cells through low-affinity interaction with alpha 2 integrin
264	1	b Elsevier BV,c 2015
338		a print2 rdacarrier
520		a The plasma protein histidine-rich glycoprotein (HRG) affects the morphology and function of both endothelial cells (ECs) and monocytes/macrophages in cancer. Here, we examined the mechanism of action of HRG's effect on ECs. HRG suppressed adhesion, spreading and migration of ECs specifically on collagen I (COL I) whereas ECs seeded on other extracellular matrix proteins were insensitive to HRG. HRG did not bind specifically to COL I or to the α-integrin binding site on collagen, GFOGER. Furthermore, HRG's inhibition of EC adhesion was not dependent upon heparan sulfate (HS) moieties as heparitinase-treated ECs remained sensitive to HRG. C2C12 cells expressing α2 integrin, the major collagen-binding α-integrin subunit in ECs, showed increased binding of HRG compared with wild type C2C12 cells lacking the α2 subunit. Recombinant α2 I-domain protein bound HRG and to a higher extent when in active conformation. However, the α2 I-domain bound weakly to HRG compared with COL I and the purified α2β1 ectodomain complex failed to retain HRG. We conclude that HRG binds to α2 integrin through low-affinity interactions in a HS-independent manner, thereby blocking EC-adhesion to COL I.
650	7	a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaperx Cell- och molekylärbiologi0 (SwePub)301082 hsv//swe
650	7	a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Basic Medicinex Cell and Molecular Biology0 (SwePub)301082 hsv//eng
653		a HRG; Adhesion; Integrin; Endothelial cells; Collagen
700	1	a Sipilä, Kalle4 aut
700	1	a Honjo, Satoshi4 aut
700	1	a Staffan, Johanssonu Uppsala universitet,Institutionen för medicinsk biokemi och mikrobiologi,Staffan Johansson4 aut0 (Swepub:uu)sjo23772
700	1	a Tugues, Soniau Uppsala universitet,Institutionen för immunologi, genetik och patologi4 aut
700	1	a Heino, Jyrki4 aut
700	1	a Claesson-Welsh, Lenau Uppsala universitet,Vaskulärbiologi4 aut0 (Swepub:uu)lcl04207
710	2	a Uppsala universitetb Institutionen för immunologi, genetik och patologi4 org
773	0	t Matrix Biologyd : Elsevier BVg 48, s. 89-99q 48<89-99x 0945-053Xx 1569-1802
856	4 8	u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-273699
856	4 8	u https://doi.org/10.1016/j.matbio.2015.06.002

Hitta via bibliotek

Matrix Biology (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Roche, Francis; Sipilä, Kalle; Honjo, Satoshi; Staffan, Johanss ...; Tugues, Sonia; Heino, Jyrki; visa fler...; Claesson-Welsh, ...; visa färre...

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Medicinska och f ...; och Cell och molekyl ...

Artiklar i publikationen: Matrix Biology

Av lärosätet: Uppsala universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se