SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Zamponi M.)
 

Sökning: WFRF:(Zamponi M.) > (2010-2014) > Structure and Dynam...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00003173naa a2200505 4500
001oai:lup.lub.lu.se:ab29dbe9-db8b-4aaf-8694-6d671b498a1a
003SwePub
008160401s2014 | |||||||||||000 ||eng|
0247 a https://lup.lub.lu.se/record/45927722 URI
0247 a https://doi.org/10.1016/j.bpj.2014.06.0132 DOI
040 a (SwePub)lu
041 a engb eng
042 9 SwePub
072 7a art2 swepub-publicationtype
072 7a ref2 swepub-contenttype
1001 a Hong, Liang4 aut
2451 0a Structure and Dynamics of a Compact State of a Multidomain Protein, the Mercuric Ion Reductase
264 1b Elsevier BV,c 2014
520 a The functional efficacy of colocalized, linked protein domains is dependent on linker flexibility and system compaction. However, the detailed characterization of these properties in aqueous solution presents an enduring challenge. Here, we employ a novel, to our knowledge, combination of complementary techniques, including small-angle neutron scattering, neutron spin-echo spectroscopy, and all-atom molecular dynamics and coarse-grained simulation, to identify and characterize in detail the structure and dynamics of a compact form of mercuric ion reductase (MerA), an enzyme central to bacterial mercury resistance. MerA possesses metallochaperone-like N-terminal domains (NmerA) tethered to its catalytic core domain by linkers. The NmerA domains are found to interact principally through electrostatic interactions with the core, leashed by the linkers so as to subdiffuse on the surface over an area close to the core C-terminal Hg(II)-binding cysteines. How this compact, dynamical arrangement may facilitate delivery of Hg(II) from NmerA to the core domain is discussed.
650 7a NATURVETENSKAPx Biologix Biofysik0 (SwePub)106032 hsv//swe
650 7a NATURAL SCIENCESx Biological Sciencesx Biophysics0 (SwePub)106032 hsv//eng
7001 a Sharp, Melissau Lund University,Lunds universitet,European Spallation Source ESS AB,Stiftelser och övriga anknutna verksamheter,Other Institutions and Utilities4 aut0 (Swepub:lu)esss-mss
7001 a Poblete, Simon4 aut
7001 a Bieh, Ralf4 aut
7001 a Zamponi, Michaele4 aut
7001 a Szekely, Noemi4 aut
7001 a Appavou, Marie-Sousai4 aut
7001 a Winkler, Roland G.4 aut
7001 a Nauss, Rachel E.4 aut
7001 a Johs, Alexander4 aut
7001 a Parks, Jerry M.4 aut
7001 a Yi, Zheng4 aut
7001 a Cheng, Xiaolin4 aut
7001 a Liang, Liyuan4 aut
7001 a Ohl, Michael4 aut
7001 a Miller, Susan M.4 aut
7001 a Richter, Dieter4 aut
7001 a Gompper, Gerhard4 aut
7001 a Smith, Jeremy C.4 aut
7102 a European Spallation Source ESS ABb Stiftelser och övriga anknutna verksamheter4 org
7730 t Biophysical Journald : Elsevier BVg 107:2, s. 393-400q 107:2<393-400x 1542-0086x 0006-3495
8564 u http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2014.06.013y FULLTEXT
8564 u http://www.cell.com/article/S0006349514006201/pdf
8564 8u https://lup.lub.lu.se/record/4592772
8564 8u https://doi.org/10.1016/j.bpj.2014.06.013

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy