id:"swepub:oai:DiVA.org:kth-198718"
Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:kth-198718" > Toward a molecular ...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Toward a molecular understanding of the detection of amyloid proteins with flexible conjugated oligothiophenes
-
- Sjöqvist, Jonas, 1985- (författare)
- Linköpings universitet,Beräkningsfysik,Tekniska högskolan
-
- Maria, J. (författare)
- Department of Physics, Norwegian University of Science and Technology, Trondheim, Norway
-
- Simon, Rozalyn (författare)
- Linköpings universitet,Kemi,Tekniska högskolan
- visa fler...
- visa färre...
- (creator_code:org_t)
- 2014-10-08
- 2014
- Engelska.
- Ingår i: Journal of Physical Chemistry A. - : American Chemical Society (ACS). - 1089-5639 .- 1520-5215. ; 118:42, s. 9820-9827
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Molecular and electronic structures and optical absorption properties of oligothiophenes used for spectral assignment of amyloid deposits have been investigated for a family of probes known as luminescent conjugated oligothiophenes (LCOs). Theoretical absorption spectra have been determined using conformational averaging, combining classical molecular dynamics (MD) simulations with quantum mechanical/molecular mechanics (QM/MM) time-dependent density functional theory (TD-DFT) spectrum calculations. Theoretical absorption spectra are in excellent agreement with experiments, showing average errors below 5 nm for absorption maxima. To couple observed properties to molecular structures, a measure of planarity is defined, revealing a strong correlation between the transition wavelength of the first and dominating electronically excited state and dihedral rotations. It is shown that from this correlation, predictions can be made of the absorption properties of probes based only on information from MD trajectories. We show experimentally that red shifts observed in the excitation maxima of LCOs when bound to amyloid protein aggregates are also evident in absorption spectra. We predict that these red shifts are due to conformational restriction of the LCO in a protein binding pocket, causing a planarization of the conjugated backbone. On the basis of our studies of planarity, it is shown that such shifts are both possible and realistic.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Kemi -- Teoretisk kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences -- Theoretical Chemistry (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Kemi -- Organisk kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences -- Organic Chemistry (hsv//eng)
Nyckelord
- Amyloid proteins
- Molecular understanding
- Oligothiophenes
- amyloid protein
- thiophene derivative
- chemistry
- human
- molecular dynamics
- quantum theory
- ultraviolet spectrophotometry
- Amyloidogenic Proteins
- Humans
- Molecular Dynamics Simulation
- Spectrophotometry
- Ultraviolet
- Thiophenes
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
- Journal of Physical Chemistry A (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Sjöqvist, Jonas, ...
- Maria, J.
- Simon, Rozalyn
- Linares, Mathieu
- Norman, Patrick
- Nilsson, Peter
- visa fler...
- Lindgren, Mikael
- visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Kemi
- och Teoretisk kemi
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Kemi
- och Organisk kemi
- Artiklar i publikationen
- Journal of Physi ...
- Av lärosätet
- Kungliga Tekniska Högskolan
- Linköpings universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
