Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:su-181762" >
Conformational dyna...
Conformational dynamics modulate the catalytic activity of the molecular chaperone Hsp90
-
Mader, Sophie L. (författare)
-
Lopez, Abraham (författare)
-
Lawatscheck, Jannis (författare)
-
visa fler...
-
Luo, Qi (författare)
-
Rutz, Daniel A. (författare)
-
- Gamiz-Hernandez, Ana P. (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Technical University of Munich, Germany
-
Sattler, Michael (författare)
-
Buchner, Johannes (författare)
-
- Kaila, Ville R. I. (författare)
- Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Technical University of Munich, Germany
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2020-03-16
- 2020
- Engelska.
-
Ingår i: Nature Communications. - : Springer Science and Business Media LLC. - 2041-1723. ; 11:1
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://www.nature.c...
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- The heat shock protein 90 (Hsp90) is a molecular chaperone that employs the free energy of ATP hydrolysis to control the folding and activation of several client proteins in the eukaryotic cell. To elucidate how the local ATPase reaction in the active site couples to the global conformational dynamics of Hsp90, we integrate here large-scale molecular simulations with biophysical experiments. We show that the conformational switching of conserved ion pairs between the N-terminal domain, harbouring the active site, and the middle domain strongly modulates the catalytic barrier of the ATP-hydrolysis reaction by electrostatic forces. Our combined findings provide a mechanistic model for the coupling between catalysis and protein dynamics in Hsp90, and show how long-range coupling effects can modulate enzymatic activity.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences (hsv//eng)
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas