Structural Bases of the Redox-dependent Conformational Switch in the Serpin PAI-2

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: id:"swepub:oai:DiVA.org:umu-14771" > Structural Bases of...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

LIBRIS Formathandbok (Information om MARC21)

Fältnamn	Indikatorer	Metadata
000		02931naa a2200361 4500
001		oai:DiVA.org:umu-14771
003		SwePub
008		070626s2004 \| \|\|\|\|\|\|\|\|\|\|\|000 \|\|eng\|
024	7	a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-147712 URI
024	7	a https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.10.0102 DOI
040		a (SwePub)umu
041		a engb eng
042		9 SwePub
072	7	a ref2 swepub-contenttype
072	7	a art2 swepub-publicationtype
100	1	a Lobov, Sergeiu Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik4 aut
245	1 0	a Structural Bases of the Redox-dependent Conformational Switch in the Serpin PAI-2
264	1	b Elsevier BV,c 2004
338		a print2 rdacarrier
520		a Depending on the redox-status, the serpin plasminogen activator inhibitor type 2 (PAI-2) can exist in either a stable monomeric or polymerogenic form. The latter form, which spontaneously forms loop-sheet polymers, has an open β-sheet A and is stabilized by a disulfide bond between C79 (in the CD-loop) and C161 (at the bottom of PAI-2). Reduction of this bond results in a closing of the β-sheet A and converts PAI-2 to a stable monomeric form. Here we show that the stable monomeric and polymerogenic forms of PAI-2 are fully interconvertible, depending on redox-status of the environment. Our intramolecular distance measurements indicate that the CD-loop folds mainly on one side of the stable monomeric form of the inhibitor. However, the loop can translocate about 54 Å to the bottom of PAI-2 so that the C79–C161 disulfide bond can form under oxidizing conditions. We show also that the redox-active C79 can form a disulfide-link to the matrix protein vitronectin, suggesting that vitronectin can stabilize active PAI-2 in extracellular compartments. PAI-2 is therefore a rare example of a redox-sensitive protein for which the activity and polymerization ability are regulated by reversible disulfide bond formation leading to major translocation of a loop and significant conformational changes in the molecule.
653		a PAI-2
653		a redox
653		a serpin
653		a vitronectin
653		a homo-transfer
700	1	a Wilczynska, Malgorzatau Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik4 aut0 (Swepub:umu)mawi0006
700	1	a Bergström, Fredriku Umeå universitet,Kemiska institutionen4 aut
700	1	a Johansson, Lennart B-Åu Umeå universitet,Kemiska institutionen4 aut0 (Swepub:umu)lejo0007
700	1	a Ny, Toru Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik4 aut0 (Swepub:umu)tony0001
710	2	a Umeå universitetb Institutionen för medicinsk kemi och biofysik4 org
773	0	t Journal of Molecular Biologyd : Elsevier BVg 344:5, s. 1359-68q 344:5<1359-68x 0022-2836
856	4 8	u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-14771
856	4 8	u https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.10.010

Hitta via bibliotek

Journal of Molecular Biology (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Lobov, Sergei; Wilczynska, Malg ...; Bergström, Fredr ...; Johansson, Lenna ...; Ny, Tor

Artiklar i publikationen: Journal of Molec ...

Av lärosätet: Umeå universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se