SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

id:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/228427"
 

Sökning: id:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/228427" > The Impact of Inter...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00003827naa a2200505 4500
001oai:gup.ub.gu.se/228427
003SwePub
008240528s2015 | |||||||||||000 ||eng|
009oai:DiVA.org:uu-356019
024a https://gup.ub.gu.se/publication/2284272 URI
024a https://doi.org/10.1002/bip.226712 DOI
024a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-3560192 URI
040 a (SwePub)gud (SwePub)uu
041 a eng
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
100a Niebling, Stephanu Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology4 aut
2451 0a The Impact of Interchain Hydrogen Bonding on b-Hairpin Stability is Readily Predicted by Molecular Dynamics Simulation
264 c 2015-11-26
264 1b Wiley,c 2015
520 a Peptides are frequently used model systems for protein folding. They are also gaining increased importance as therapeutics. Here, the ability of molecular dynamics (MD) simulation for describing the structure and dynamics of β-hairpin peptides was investigated, with special attention given to the impact of a single interstrand sidechain to sidechain interaction. The MD trajectories were compared to structural information gained from solution NMR. By assigning frames from restraint-free MD simulations to an intuitive hydrogen bond on/off pattern, folding ratios and folding pathways were predicted. The computed molecular model successfully reproduces the folding ratios determined by NMR, indicating that MD simulation may be straightforwardly used as a screening tool in β-hairpin design.
650 7a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaperx Andra medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper0 (SwePub)301992 hsv//swe
650 7a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Basic Medicinex Other Basic Medicine0 (SwePub)301992 hsv//eng
650 7a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaperx Läkemedelskemi0 (SwePub)301032 hsv//swe
650 7a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Basic Medicinex Medicinal Chemistry0 (SwePub)301032 hsv//eng
650 7a NATURVETENSKAPx Kemix Organisk kemi0 (SwePub)104052 hsv//swe
650 7a NATURAL SCIENCESx Chemical Sciencesx Organic Chemistry0 (SwePub)104052 hsv//eng
653 a peptid
653 a hairpin
653 a folding
653 a molecular dynamics
653 a hydrogen bond
653 a conformation
653 a beta-hairpin
700a Danelius, Emmau Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology4 aut
700a Brath, Ulrikau Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology4 aut0 (Swepub:gu)xbraul
700a Westenhoff, Sebastian,d 1978u Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology4 aut0 (Swepub:gu)xwests
700a Erdelyi, Mate,d 1975u Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology,organisk kemi4 aut0 (Swepub:uu)mateerde
710a Göteborgs universitetb Institutionen för kemi och molekylärbiologi4 org
773t Peptide Scienced : Wileyg 104:6, s. 703-706q 104:6<703-706x 1097-0282x 0006-3525
856u https://onlinelibrary.wiley.com/doi/pdfdirect/10.1002/bip.22671
8564 8u https://gup.ub.gu.se/publication/228427
8564 8u https://doi.org/10.1002/bip.22671
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-356019

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy