Sökning: id:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/320298" >
Antibiotic polymyxi...
Antibiotic polymyxin arranges lipopolysaccharide into crystalline structures to solidify the bacterial membrane
-
Manioglu, S. (författare)
-
Modaresi, S. M. (författare)
-
Ritzmann, N. (författare)
-
visa fler...
-
- Thoma, Johannes, 1985 (författare)
- Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för kemi och molekylärbiologi,Department of Chemistry and Molecular Biology
-
Overall, S. A. (författare)
-
Harms, A. (författare)
-
Upert, G. (författare)
-
Luther, A. (författare)
-
Barnes, A. B. (författare)
-
Obrecht, D. (författare)
-
Muller, D. J. (författare)
-
Hiller, S. (författare)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2022-10-21
- 2022
- Engelska.
-
Ingår i: Nature Communications. - : Springer Science and Business Media LLC. - 2041-1723. ; 13:1
- Relaterad länk:
-
https://gup.ub.gu.se...
-
visa fler...
-
https://doi.org/10.1...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Polymyxins are last-resort antibiotics with potent activity against multi-drug resistant pathogens. They interact with lipopolysaccharide (LPS) in bacterial membranes, but mechanistic details at the molecular level remain unclear. Here, we characterize the interaction of polymyxins with native, LPS-containing outer membrane patches of Escherichia coli by high-resolution atomic force microscopy imaging, along with structural and biochemical assays. We find that polymyxins arrange LPS into hexagonal assemblies to form crystalline structures. Formation of the crystalline structures is correlated with the antibiotic activity, and absent in polymyxin-resistant strains. Crystal lattice parameters alter with variations of the LPS and polymyxin molecules. Quantitative measurements show that the crystalline structures decrease membrane thickness and increase membrane area as well as stiffness. Together, these findings suggest the formation of rigid LPS-polymyxin crystals and subsequent membrane disruption as the mechanism of polymyxin action and provide a benchmark for optimization and de novo design of LPS-targeting antimicrobials. Manioglu et al use high-resolution atomic force microscopy to resolve how polymyxins interact with the bacterial membrane. Polymyxins arrange the bacterial lipids into regular hexagonal structures that stiffen the membrane and lead to rupture.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Kemi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Chemical Sciences (hsv//eng)
Nyckelord
- atomic-force microscopy
- escherichia-coli
- acinetobacter-baumannii
- resistance
- peptides
- cells
- mode
- Science & Technology - Other Topics
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas
- Av författaren/redakt...
-
Manioglu, S.
-
Modaresi, S. M.
-
Ritzmann, N.
-
Thoma, Johannes, ...
-
Overall, S. A.
-
Harms, A.
-
visa fler...
-
Upert, G.
-
Luther, A.
-
Barnes, A. B.
-
Obrecht, D.
-
Muller, D. J.
-
Hiller, S.
-
visa färre...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
-
NATURVETENSKAP
-
och Kemi
- Artiklar i publikationen
-
Nature Communica ...
- Av lärosätet
-
Göteborgs universitet