Binding of Streptococcus pneumoniae endopeptidase O (PepO) to complement component C1q modulates the complement attack and promotes host cell adherence.

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: id:"swepub:oai:lup.lub.lu.se:6d32224c-db22-40ce-9c12-be02099b37c3" > Binding of Streptoc...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Agarwal, VaibhavLund University,Lunds universitet,Proteinkemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups (författare)

Binding of Streptococcus pneumoniae endopeptidase O (PepO) to complement component C1q modulates the complement attack and promotes host cell adherence.

Artikel/kapitelEngelska2014

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2014

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:6d32224c-db22-40ce-9c12-be02099b37c3
https://lup.lub.lu.se/record/4429972URI
https://doi.org/10.1074/jbc.M113.530212DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

The Gram-positive species Streptococcus pneumoniae is a human pathogen causing severe local and life-threatening invasive diseases associated with high mortality rates and death. We demonstrated recently that pneumococcal endopeptidase O (PepO) is an ubiquitously expressed, multifunctional plasminogen and fibronectin binding protein facilitating host cell invasion and evasion of innate immunity. In this study we found that PepO interacts directly with the complement C1q protein, thereby attenuating the classical complement pathway and facilitating pneumococcal complement escape. PepO binds both free C1q and C1 complex in a dose-dependent manner based on ionic interactions. Our results indicate that recombinant PepO specifically inhibits the classical pathway of complement activation in both hemolytic and complement deposition assays. This inhibition is due to direct interaction of PepO with C1q, leading to a strong activation of the classical complement pathway and results in consumption of complement components. In addition, PepO binds the classical complement pathway inhibitor C4BP, thereby regulating downstream complement activation. Importantly, pneumococcal surface-exposed PepO-C1q interaction mediates bacterial adherence to host epithelial cells. Taken together, PepO facilitates C1q-mediated bacterial adherence, while its localized release consumes complement as a result of its activation following binding of C1q, thus representing an additional mechanism of human complement escape by this versatile pathogen.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Sroka, MagdalenaLund University,Lunds universitet,Proteinkemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)med-ms22 (författare)
Fulde, Marcus (författare)
Bergmann, Simone (författare)
Riesbeck, KristianLund University,Lunds universitet,Klinisk mikrobiologi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Clinical Microbiology, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)mikr-kri (författare)
Blom, AnnaLund University,Lunds universitet,Proteinkemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)klke-abl (författare)
Proteinkemi, MalmöForskargrupper vid Lunds universitet (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Journal of Biological Chemistry289:22, s. 15833-158441083-351X

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Journal of Biological Chemistry (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Agarwal, Vaibhav; Sroka, Magdalena; Fulde, Marcus; Bergmann, Simone; Riesbeck, Kristi ...; Blom, Anna

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Medicinska och f ...; och Andra medicinska ...

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Medicinska och f ...; och Mikrobiologi ino ...

Artiklar i publikationen: Journal of Biolo ...

Av lärosätet: Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se