Sökning: id:"swepub:oai:slubar.slu.se:49679" >
The Brichos domain ...
-
Willander, HannaSwedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi,Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB)
(författare)
The Brichos domain of prosurfactant protein C can hold and fold a transmembrane segment
- Artikel/kapitelEngelska2009
Förlag, utgivningsår, omfång ...
-
2009-03-30
-
Wiley,2009
-
Wiley,2024
Nummerbeteckningar
-
LIBRIS-ID:oai:slubar.slu.se:49679
-
https://res.slu.se/id/publ/49679URI
-
https://doi.org/10.1002/pro.123DOI
Kompletterande språkuppgifter
-
Språk:engelska
-
Sammanfattning på:engelska
Ingår i deldatabas
Klassifikation
-
Ämneskategori:ref swepub-contenttype
-
Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Anmärkningar
-
Prosurfactant protein C (proSP-C) is a 197-residue integral membrane protein, in which the C-terminal domain (CTC, positions 59-197) is localized in the endoplasmic reticulum (ER) lumen and contains a Brichos domain (positions 94-197). Mature SP-C corresponds largely to the transmembrane (TM) region of proSP-C. CTC binds to SP-C, provided that it is in nonhelical conformation, and can prevent formation of intracellular amyloid-like inclusions of proSP-C that harbor mutations linked to interstitial lung disease (ILD). Herein it is shown that expression of proSP-C (1-58), that is, the N-terminal propeptide and the TM region, in HEK293 cells results in virtually no detectable protein, while coexpression of CTC in trans yields SDS-soluble monomeric proSP-C (1-58). Recombinant human (rh) CTC binds to cellulose-bound peptides derived from the nonpolar TM region, but not the polar cytosolic part, of proSP-C, and requires >= 5-residues for maximal binding. Binding of rhCTC to a nonhelical peptide derived from SP-C results in a-helix formation provided that it contains a long TM segment. Finally, rhCTC and rhCTC Brichos domain shows very similar substrate specificities, but rhCTC(L188Q), a mutation linked to ILD is unable to bind all peptides analyzed. These data indicate that the Brichos domain of proSP-C is a chaperone that induces alpha-helix formation of an aggregation-prone TM region.
Ämnesord och genrebeteckningar
Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)
-
Nordling, KerstinSwedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi,Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB)(Swepub:slu)48936
(författare)
-
Presto, JennySwedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi,Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB)(Swepub:slu)52706
(författare)
-
Johansson, JanSwedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för anatomi, fysiologi och biokemi,Department of Anatomy, Physiology and Biochemistry (AFB)(Swepub:slu)47966
(författare)
-
Sveriges lantbruksuniversitetInstitutionen för anatomi, fysiologi och biokemi
(creator_code:org_t)
-
Sveriges lantbruksuniversitet
Sammanhörande titlar
-
Ingår i:Protein Science: Wiley18, s. 1175-11820961-83681469-896X
Internetlänk
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas