SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-202027"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:su-202027" > Charge Engineering ...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00005936naa a2200709 4500
001oai:DiVA.org:su-202027
003SwePub
008220211s2021 | |||||||||||000 ||eng|
009oai:DiVA.org:uu-466905
009oai:prod.swepub.kib.ki.se:234977906
0247 a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-2020272 URI
0247 a https://doi.org/10.1021/jacsau.1c004582 DOI
0247 a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-4669052 URI
0247 a http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:2349779062 URI
040 a (SwePub)sud (SwePub)uud (SwePub)ki
041 a engb eng
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
1001 a Abramsson, Mia L.u Karolinska Institutet4 aut
2451 0a Charge Engineering Reveals the Roles of Ionizable Side Chains in Electrospray Ionization Mass Spectrometry
264 c 2021-11-29
264 1b American Chemical Society (ACS),c 2021
338 a print2 rdacarrier
520 a In solution, the charge of a protein is intricately linked to its stability, but electrospray ionization distorts this connection, potentially limiting the ability of native mass spectrometry to inform about protein structure and dynamics. How the behavior of intact proteins in the gas phase depends on the presence and distribution of ionizable surface residues has been difficult to answer because multiple chargeable sites are present in virtually all proteins. Turning to protein engineering, we show that ionizable side chains are completely dispensable for charging under native conditions, but if present, they are preferential protonation sites. The absence of ionizable side chains results in identical charge state distributions under native-like and denaturing conditions, while coexisting conformers can be distinguished using ion mobility separation. An excess of ionizable side chains, on the other hand, effectively modulates protein ion stability. In fact, moving a single ionizable group can dramatically alter the gas-phase conformation of a protein ion. We conclude that although the sum of the charges is governed solely by Coulombic terms, their locations affect the stability of the protein in the gas phase.
650 7a NATURVETENSKAPx Kemi0 (SwePub)1042 hsv//swe
650 7a NATURAL SCIENCESx Chemical Sciences0 (SwePub)1042 hsv//eng
650 7a NATURVETENSKAPx Biologi0 (SwePub)1062 hsv//swe
650 7a NATURAL SCIENCESx Biological Sciences0 (SwePub)1062 hsv//eng
650 7a NATURVETENSKAPx Kemix Fysikalisk kemi0 (SwePub)104022 hsv//swe
650 7a NATURAL SCIENCESx Chemical Sciencesx Physical Chemistry0 (SwePub)104022 hsv//eng
653 a protein folding
653 a gas-phase conformations
653 a ion mobility mass spectrometry
7001 a Sahin, Caglau Karolinska Institutet4 aut
7001 a Hopper, Jonathan T. S.u Univ Oxford, Dept Chem, Oxford OX1 3QZ, England.4 aut
7001 a Branca, Rui M. M.u Karolinska Institutet4 aut
7001 a Danielsson, Jensu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, S-10691 Stockholm, Sweden.4 aut0 (Swepub:su)jedan
7001 a Xu, Mingmingu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, S-10691 Stockholm, Sweden.4 aut0 (Swepub:su)mixu4835
7001 a Chandler, Shane A.u Univ Oxford, Dept Chem, Oxford OX1 3QZ, England.4 aut
7001 a Österlund, Nicklasu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, S-10691 Stockholm, Sweden.4 aut0 (Swepub:su)nios7191
7001 a Ilag, Leopold L.u Stockholms universitet,Institutionen för material- och miljökemi (MMK),Stockholm Univ, Dept Mat & Environm Chem, S-10691 Stockholm, Sweden.4 aut0 (Swepub:su)lilag
7001 a Leppert, Axelu Karolinska Inst, Dept Biosci & Nutr, S-14183 Huddinge, Sweden.4 aut
7001 a Costeira-Paulo, Joanau Uppsala Univ, Dept Chem BMC, S-75123 Uppsala, Sweden.4 aut
7001 a Lang, Lisau Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Univ Oxford, Dept Chem, Oxford OX1 3QZ, England.4 aut0 (Swepub:su)lila2121
7001 a Teilum, Kaareu Univ Copenhagen, Linderstrom Lang Ctr Prot Sci, Dept Biol, DK-2200 Copenhagen, Denmark.4 aut
7001 a Laganowsky, Arthuru Texas A&M Univ, Dept Chem, College Stn, TX 77843 USA.4 aut
7001 a Benesch, Justin L. P.4 aut
7001 a Oliveberg, Mikaelu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Stockholm Univ, Dept Biochem & Biophys, S-10691 Stockholm, Sweden.4 aut0 (Swepub:su)moliv
7001 a Robinson, Carol V.u Univ Oxford, Dept Chem, Oxford OX1 3QZ, England.4 aut
7001 a Marklund, Erik,c Teknologie doktor,d 1979-u Uppsala universitet,Science for Life Laboratory, SciLifeLab,Biokemi4 aut0 (Swepub:uu)ermar499
7001 a Allison, Timothy M.u Univ Canterbury, Biomol Interact Ctr, Sch Phys & Chem Sci, Christchurch 8140, New Zealand.4 aut
7001 a Winther, Jakob R.u Univ Copenhagen, Linderstrom Lang Ctr Prot Sci, Dept Biol, DK-2200 Copenhagen, Denmark.4 aut
7001 a Landreh, Michaelu Karolinska Inst, Dept Microbiol Tumor & Cell Biol, S-17165 Stockholm, Sweden.4 aut
7102 a Karolinska Institutetb Univ Oxford, Dept Chem, Oxford OX1 3QZ, England.4 org
7730 t JACS Aud : American Chemical Society (ACS)g 1:12, s. 2385-2393q 1:12<2385-2393x 2691-3704
8564 u https://doi.org/10.1021/jacsau.1c00458y Fulltext
8564 u https://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/jacsau.1c00458
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-202027
8564 8u https://doi.org/10.1021/jacsau.1c00458
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-466905
8564 8u http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:234977906

Hitta via bibliotek

  • JACS Au (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy