onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-13614"
Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-13614" > The β-strand D of t...
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
The β-strand D of transthyretin trapped in two discrete conformations
-
- Hörnberg, Andreas (författare)
- Umeå universitet,Umeå centrum för molekylär patogenes (UCMP) (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet),Sauer-Eriksson
-
- Olofsson, Anders (författare)
- Umeå universitet,Umeå centrum för molekylär patogenes (UCMP) (Medicinska fakulteten),Sauer-Eriksson
-
- Eneqvist, Therese (författare)
- Umeå universitet,Umeå centrum för molekylär patogenes (UCMP) (Teknisk-naturvetenskaplig fakultet),Sauer-Eriksson
- visa fler...
- visa färre...
- (creator_code:org_t)
- Amsterdam : Elsevier, 2004
- 2004
- Engelska.
- Ingår i: Biochimica et Biophysica Acta. - Amsterdam : Elsevier. - 0006-3002 .- 1878-2434. ; 1700:1, s. 93-104
- Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Conformational changes in native and variant forms of the human plasma protein transthyretin (TTR) induce several types of amyloid diseases. Biochemical and structural studies have mapped the initiation site of amyloid formation onto residues at the outer C and D beta-strands and their connecting loop. In this study, we characterise an engineered variant of transthyretin, Ala108Tyr/Leu110Glu, which is kinetically and thermodynamically more stable than wild-type transthyretin, and as a consequence less amyloidogenic. Crystal structures of the mutant were determined in two space groups, P2(1)2(1)2 and C2, from crystals grown in the same crystallisation set-up. The structures are identical with the exception for residues Leu55-Leu58, situated at beta-strand D and the following DE loop. In particular, residues Leu55-His56 display large shifts in the C2 structure. There the direct hydrogen bonding between beta-strands D and A has been disrupted and is absent, whereas the beta-strand D is present in the P2(1)2(1)2 structure. This difference shows that from a mixture of metastable TTR molecules, only the molecules with an intact beta-strand D are selected for crystal growth in space group P2(1)2(1)2. The packing of TTR molecules in the C2 crystal form and in the previously determined amyloid TTR (ATTR) Leu55Pro crystal structure is close-to-identical. This packing arrangement is therefore not unique in amyloidogenic mutants of TTR.
Ämnesord
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biofysik (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biophysics (hsv//eng)
Nyckelord
- Crystallography
- X-Ray
- Dimerization
- Humans
- Hydrogen Bonding
- Hydrogen-Ion Concentration
- Models
- Molecular
- Mutation
- Prealbumin
- Protein Conformation
- Protein Denaturation
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
- Biochimica et Biophysica Acta (Sök värdpublikationen i LIBRIS)
Till lärosätets databas
- 1 av 1
- Föregående post
- Nästa post
- Till träfflistan
Hitta mer i SwePub
- Av författaren/redakt...
- Hörnberg, Andrea ...
- Olofsson, Anders
- Eneqvist, Theres ...
- Lundgren, Erik
- Sauer-Eriksson, ...
- Om ämnet
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Biologi
- och Biokemi och mole ...
-
- NATURVETENSKAP
- NATURVETENSKAP
- och Biologi
- och Biofysik
- Artiklar i publikationen
- Biochimica et Bi ...
- Biochimica et Bi ...
- Av lärosätet
- Umeå universitet
Sök utanför SwePub
- Sök vidare i:
- Google Book Search
- Google Scholar
Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.
- Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem
- LIBRIS.kb.se
