Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:umu-194639" >
Clinically observed...
Clinically observed deletions in SARS-CoV-2 Nsp1 affect its stability and ability to inhibit translation
-
- Kumar, Pravin (författare)
- Umeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS),Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM)
-
- Schexnaydre, Erin (författare)
- Umeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)
-
- Rafie, Karim (författare)
- Umeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)
-
visa fler...
-
- Kurata, Tatsuaki (författare)
- Lund University,Lunds universitet,Institutionen för experimentell medicinsk vetenskap,Medicinska fakulteten,Department of Experimental Medical Science,Faculty of Medicine
-
- Terenin, Ilya (författare)
- Belozersky Institute of Physico-Chemical Biology, Lomonosov Moscow State University, Russian Federation
-
- Hauryliuk, Vasili, 1980- (författare)
- Umeå University,Lund University,Lunds universitet,Umeå universitet,Institutionen för molekylärbiologi (Medicinska fakulteten),Department of Experimental Medicine, University of Lund, Sweden; Institute of Technology, University of Tartu, Estonia,Institutionen för experimentell medicinsk vetenskap,Medicinska fakulteten,Department of Experimental Medical Science,Faculty of Medicine
-
- Carlson, Lars-Anders (författare)
- Umeå University,Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik,Wallenberg centrum för molekylär medicin vid Umeå universitet (WCMM),Molekylär Infektionsmedicin, Sverige (MIMS)
-
visa färre...
-
(creator_code:org_t)
- 2022-04-25
- 2022
- Engelska.
-
Ingår i: FEBS Letters. - : John Wiley & Sons. - 0014-5793 .- 1873-3468. ; 596:9, s. 1203-1213
- Relaterad länk:
-
https://doi.org/10.1...
-
visa fler...
-
https://umu.diva-por... (primary) (Raw object)
-
http://dx.doi.org/10... (free)
-
https://urn.kb.se/re...
-
https://doi.org/10.1...
-
https://lup.lub.lu.s...
-
visa färre...
Abstract
Ämnesord
Stäng
- Nonstructural protein 1 (Nsp1) of SARS-CoV-2 inhibits host cell translation through an interaction between its C-terminal domain and the 40S ribosome. The N-terminal domain (NTD) of Nsp1 is a target of recurring deletions, some of which are associated with altered COVID-19 disease progression. Here, we characterize the efficiency of translational inhibition by clinically observed Nsp1 deletion variants. We show that a frequent deletion of residues 79–89 severely reduces the ability of Nsp1 to inhibit translation while not abrogating Nsp1 binding to the 40S. Notably, while the SARS-CoV-2 5′ untranslated region enhances translation of mRNA, it does not protect from Nsp1-mediated inhibition. Finally, thermal stability measurements and structure predictions reveal a correlation between stability of the NTD and the efficiency of translation inhibition.
Ämnesord
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Medicinsk bioteknologi -- Medicinsk bioteknologi (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Medical Biotechnology -- Medical Biotechnology (hsv//eng)
- MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP -- Klinisk medicin -- Infektionsmedicin (hsv//swe)
- MEDICAL AND HEALTH SCIENCES -- Clinical Medicine -- Infectious Medicine (hsv//eng)
- NATURVETENSKAP -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
- NATURAL SCIENCES -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)
Nyckelord
- COVID-19
- Nsp1
- pathogenicity
- ribosome
- SARS-CoV-2
- virus
- Nsp1
- SARS-CoV-2
- COVID-19
- pathogenicity
- ribosome
- translation
- virus
Publikations- och innehållstyp
- ref (ämneskategori)
- art (ämneskategori)
Hitta via bibliotek
Till lärosätets databas