SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-74760"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:DiVA.org:uu-74760" > Phosphoproteome pro...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00003503naa a2200373 4500
001oai:DiVA.org:uu-74760
003SwePub
008051114s2005 | |||||||||||000 ||eng|
0247 a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-747602 URI
0247 a https://doi.org/10.1091/mbc.E05-03-02572 DOI
040 a (SwePub)uu
041 a engb engb -1
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
1001 a Stasyk, Tarasu Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning4 aut
2451 0a Phosphoproteome profiling of transforming growth factor (TGF)-beta signaling :b abrogation of TGFbeta1-dependent phosphorylation of transcription factor-II-I (TFII-I) enhances cooperation of TFII-I and Smad3 in transcription
264 1c 2005
338 a print2 rdacarrier
520 a Transforming growth factor-beta (TGFbeta) signaling involves activation of a number of signaling pathways, several of which are controlled by phosphorylation events. Here, we describe a phosphoproteome profiling of MCF-7 human breast epithelial cells treated with TGFbeta1. We identified 32 proteins that change their phosphorylation upon treatment with TGFbeta1; 26 of these proteins are novel targets of TGFbeta1. We show that Smad2 and Smad3 have different effects on the dynamics of TGFbeta1-induced protein phosphorylation. The identified proteins belong to nine functional groups, e.g., proteins regulating RNA processing, cytoskeletal rearrangements, and proteasomal degradation. To evaluate the proteomics findings, we explored the functional importance of TGFbeta1-dependent phosphorylation of one of the targets, i.e., transcription factor-II-I (TFII-I). We confirmed that TGFbeta1 stimulated TFII-I phosphorylation at serine residues 371 and 743. Abrogation of the phosphorylation by replacement of Ser371 and Ser743 with alanine residues resulted in enhanced complex formation between TFII-I and Smad3, and enhanced cooperation between TFII-I and Smad3 in transcriptional regulation, as evaluated by a microarray-based measurement of expression of endogenous cyclin D2, cyclin D3, and E2F2 genes, and by a luciferase reporter assay. Thus, TGFbeta1-dependent phosphorylation of TFII-I may modulate TGFbeta signaling at the transcriptional level.
520 a 
653 a MEDICINE
653 a MEDICIN
7001 a Dubrovska, Annau Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning4 aut0 (Swepub:uu)andub498
7001 a Lomnytska, Martau Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning4 aut0 (Swepub:uu)marlo829
7001 a Yakymovych, Ihoru Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning4 aut0 (Swepub:uu)ihoryaky
7001 a Wernstedt, Christeru Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning4 aut0 (Swepub:uu)chrisws
7001 a Heldin, Carl-Henriku Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning4 aut0 (Swepub:uu)carlheld
7001 a Hellman, Ulfu Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning4 aut0 (Swepub:uu)ulfhm
7001 a Souchelnytskyi, Serhiyu Uppsala universitet,Ludwiginstitutet för cancerforskning4 aut0 (Swepub:uu)sergsouc
7102 a Uppsala universitetb Ludwiginstitutet för cancerforskning4 org
7730 t Molecular Biology of the Cellg 16:10, s. 4765-4780q 16:10<4765-4780x 1059-1524x 1939-4586
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-74760
8564 8u https://doi.org/10.1091/mbc.E05-03-0257

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy