SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

onr:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/287440"
 

Sökning: onr:"swepub:oai:gup.ub.gu.se/287440" > The SH3 domains of ...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00004583naa a2200793 4500
001oai:gup.ub.gu.se/287440
003SwePub
008240528s2019 | |||||||||||000 ||eng|
0247 a https://gup.ub.gu.se/publication/2874402 URI
0247 a https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.0083182 DOI
040 a (SwePub)gu
041 a eng
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
1001 a Andersen, T. C. B.4 aut
2451 0a The SH3 domains of the protein kinases ITK and LCK compete for adjacent sites on T cell?specific adapter protein
264 1c 2019
520 a T-cell activation requires stimulation of specific intracellular signaling pathways in which protein-tyrosine kinases, phosphatases, and adapter proteins interact to transmit signals from the T-cell receptor to the nucleus. Interactions of LCK proto-oncogene, SRC family tyrosine kinase (LCK), and the IL-2?inducible T cell kinase (ITK) with the T cell-specific adapter protein (TSAD) promotes LCK-mediated phosphorylation and thereby ITK activation. Both ITK and LCK interact with TSAD's proline-rich region (PRR) through their Src homology 3 (SH3) domains. Whereas LCK may also interact with TSAD through its SH2 domain, ITK interacts with TSAD only through its SH3 domain. To begin to understand on a molecular level how the LCK SH3 and ITK SH3 domains interact with TSAD in human HEK293T cells, here we combined biochemical analyses with NMR spectroscopy. We found that the ITK and LCK SH3 domains potentially have adjacent and overlapping binding sites within the TSAD PRR amino acids (aa) 239?274. Pulldown experiments and NMR spectroscopy revealed that both domains may bind to TSAD aa 239?256 and aa 257?274. Co-immunoprecipitation experiments further revealed that both domains may also bind simultaneously to TSAD aa 242?268. Accordingly, NMR spectroscopy indicated that the SH3 domains may compete for these two adjacent binding sites. We propose that once the associations of ITK and LCK with TSAD promote the ITK and LCK interaction, the interactions among TSAD, ITK, and LCK are dynamically altered by ITK phosphorylation status.
650 7a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaperx Immunologi inom det medicinska området0 (SwePub)301102 hsv//swe
650 7a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Basic Medicinex Immunology in the medical area0 (SwePub)301102 hsv//eng
653 a Src homology 3 domain (SH3 domain)
653 a adaptor protein
653 a T-cell
653 a protein
653 a phosphorylation
653 a protein structure
653 a protein-protein interaction
653 a protein
653 a kinase
653 a cell signaling
653 a NMR
653 a nuclear magnetic resonance
653 a tyrosine-protein kinase
653 a LCK proto-oncogene SRC family tyrosine kinase
653 a IL-2-inducible T cell kinase (ITK)
653 a T cell-specific adapter protein
653 a (TSAD)
653 a immunity
653 a cell-activation
653 a recognition domains
653 a negative regulation
653 a structural
653 a basis
653 a tyrosine kinase
653 a chemical-shift
653 a high-affinity
653 a binding
653 a peptide
653 a specificity
653 a Biochemistry & Molecular Biology
7001 a Kristiansen, P. E.4 aut
7001 a Huszenicza, Z.4 aut
7001 a Johansson, Maria U,d 1971u Gothenburg University,Göteborgs universitet,Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet,Swedish NMR Centre at Göteborg University4 aut0 (Swepub:gu)xjmard
7001 a Gopalakrishnan, R. P.4 aut
7001 a Kjelstrup, H.4 aut
7001 a Boyken, S.4 aut
7001 a Sundvold-Gjerstad, V.4 aut
7001 a Granum, S.4 aut
7001 a Sorlie, M.4 aut
7001 a Backe, P. H.4 aut
7001 a Fulton, D. B.4 aut
7001 a Karlsson, B Göran,d 1962u Gothenburg University,Göteborgs universitet,Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet,Swedish NMR Centre at Göteborg University4 aut0 (Swepub:gu)xkargo
7001 a Andreotti, A. H.4 aut
7001 a Spurkland, A.4 aut
7102 a Göteborgs universitetb Svenskt NMR-centrum vid Göteborgs universitet4 org
7730 t Journal of Biological Chemistryg 294:42, s. 15480-15494q 294:42<15480-15494x 0021-9258
8564 8u https://gup.ub.gu.se/publication/287440
8564 8u https://doi.org/10.1074/jbc.RA119.008318

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy