SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Romanova M.)
 

Sökning: WFRF:(Romanova M.) > (2021) > Polyoxometalates as...

Polyoxometalates as Effective Nano-inhibitors of Amyloid Aggregation of Pro-inflammatory S100A9 Protein Involved in Neurodegenerative Diseases

Chaudhary, Himanshu (författare)
Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
Iashchishyn, Igor A. (författare)
Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
Romanova, Nina V. (författare)
Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
visa fler...
Rambaran, Mark A. (författare)
Umeå universitet,Kemiska institutionen
Musteikyte, Greta (författare)
Smirnovas, Vytautas (författare)
Holmboe, Michael (författare)
Umeå universitet,Kemiska institutionen
Ohlin, C. André (författare)
Umeå universitet,Kemiska institutionen
Svedružić, Željko M. (författare)
Morozova-Roche, Ludmilla A. (författare)
Umeå universitet,Institutionen för medicinsk kemi och biofysik
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2021-06-03
2021
Engelska.
Ingår i: ACS Applied Materials and Interfaces. - : American Chemical Society (ACS). - 1944-8244 .- 1944-8252. ; 13:23, s. 26721-26734
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Pro-inflammatory and amyloidogenic S100A9 protein is central to the amyloid-neuroinflammatory cascade in neurodegenerative diseases. Polyoxometalates (POMs) constitute a diverse group of nanomaterials, which showed potency in amyloid inhibition. Here, we have demonstrated that two selected nanosized niobium POMs, Nb10 and TiNb9, can act as potent inhibitors of S100A9 amyloid assembly. Kinetics analysis based on ThT fluorescence experiments showed that addition of either Nb10 or TiNb9 reduces the S100A9 amyloid formation rate and amyloid quantity. Atomic force microscopy imaging demonstrated the complete absence of long S100A9 amyloid fibrils at increasing concentrations of either POM and the presence of only round-shaped and slightly elongated aggregates. Molecular dynamics simulation revealed that both Nb10 and TiNb9 bind to native S100A9 homo-dimer by forming ionic interactions with the positively charged Lys residue-rich patches on the protein surface. The acrylamide quenching of intrinsic fluorescence showed that POM binding does not perturb the Trp 88 environment. The far and near UV circular dichroism revealed no large-scale perturbation of S100A9 secondary and tertiary structures upon POM binding. These indicate that POM binding involves only local conformational changes in the binding sites. By using intrinsic and 8-anilino-1-naphthalene sulfonate fluorescence titration experiments, we found that POMs bind to S100A9 with a Kd of ca. 2.5 μM. We suggest that the region, including Lys 50 to Lys 54 and characterized by high amyloid propensity, could be the key sequences involved in S1009 amyloid self-assembly. The inhibition and complete hindering of S100A9 amyloid pathways may be used in the therapeutic applications targeting the amyloid-neuroinflammatory cascade in neurodegenerative diseases.

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Neurovetenskaper (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Neurosciences (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy