SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Morrice Nicholas)
 

Sökning: WFRF:(Morrice Nicholas) > The AMPK-related ki...

  • Henriksson, EmmaLund University,Lunds universitet,Proteinfosforylering,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Phosphorylation,Lund University Research Groups (författare)

The AMPK-related kinase SIK2 is regulated by cAMP via phosphorylation at Ser(358) in adipocytes

  • Artikel/kapitelEngelska2012

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2012

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:850506ad-f857-4351-8616-907aa7f44c60
  • https://lup.lub.lu.se/record/2887455URI
  • https://doi.org/10.1042/BJ20111932DOI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype
  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

  • SIK2 (salt-inducible kinase 2) is a member of the AMPK (AMP-activated protein kinase) family of kinases and is highly expressed in adipocytes. We investigated the regulation of SIK2 in adipocytes in response to cellular stimuli with relevance for adipocyte function and/or AMPK signalling. None of the treatments, including insulin, cAMP inducers or AICAR (5-amino-4-imidazolecarboxamide riboside), affected SIK2 activity towards peptide or protein substrates in vitro. However, stimulation with the cAMP-elevating agent forskolin and the beta-adrenergic receptor agonist CL 316,243 resulted in a PKA (protein kinase A)-dependent phosphorylation and 14-3-3 binding of SIK2. Phosphopeptide mapping of SIK2 revealed several sites phosphorylated in response to cAMP induction, including Ser(358). Site-directed mutagenesis demonstrated that phosphorylation of See(358), but not the previously reported PKA site See(587), was required for 14-3-3 binding. Immunocytochemistry illustrated that the localization of exogenously expressed SIK2 in HEK (human embryonic kidney)-293 cells was exclusively cytosolic and remained unchanged after cAMP elevation. Fractionation of adipocytes, however, revealed a significant increase of wild-type, but not Ser358Ala, HA (haemagglutinin) SIK2 in the cytosol and a concomitant decrease in a particulate fraction after CL 316,243 treatment. This supports a phosphorylation-dependent relocalization in adipocytes. We hypothesize that regulation of SIK2 by cAMP could play a role for the critical effects of this second messenger on lipid metabolism in adipocytes.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Jones, HelenaLund University,Lunds universitet,Signaltransduktionsforskning,Forskargrupper vid Lunds universitet,Insulin Signal Transduction,Lund University Research Groups(Swepub:lu)medk-hwa (författare)
  • Patel, Kashyap (författare)
  • Peggie, Mark (författare)
  • Morrice, Nicholas (författare)
  • Sakamoto, Kei (författare)
  • Göransson, OlgaLund University,Lunds universitet,Proteinfosforylering,Forskargrupper vid Lunds universitet,Signaltransduktionsforskning,Protein Phosphorylation,Lund University Research Groups,Insulin Signal Transduction(Swepub:lu)medk-ogo (författare)
  • ProteinfosforyleringForskargrupper vid Lunds universitet (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Biochemical Journal444, s. 503-5140264-6021

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy