SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Schoehn Guy)
 

Sökning: WFRF:(Schoehn Guy) > pH- and concentrati...

pH- and concentration-dependent supramolecular assembly of a fungal defensin plectasin variant into helical non-amyloid fibrils

Pohl, Christin (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,LTH profilområde: Nanovetenskap och halvledarteknologi,LTH profilområden,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH,LTH Profile Area: Nanoscience and Semiconductor Technology,LTH Profile areas,Faculty of Engineering, LTH,Novozymes A/S,Technical University of Denmark
Effantin, Gregory (författare)
University Grenoble Alpes
Kandiah, Eaazhisai (författare)
European Synchrotron Radiation Facility
visa fler...
Meier, Sebastian (författare)
Technical University of Denmark
Zeng, Guanghong (författare)
Novo Nordisk A/S,Danish National Metrology Institute
Streicher, Werner (författare)
Novozymes A/S
Segura, Dorotea Raventos (författare)
Novozymes A/S
Mygind, Per H. (författare)
Novozymes A/S
Sandvang, Dorthe (författare)
Novozymes A/S
Nielsen, Line Anker (författare)
Novozymes A/S
Peters, Günther H.J. (författare)
Technical University of Denmark
Schoehn, Guy (författare)
University Grenoble Alpes
Mueller-Dieckmann, Christoph (författare)
European Synchrotron Radiation Facility
Noergaard, Allan (författare)
Novozymes A/S
Harris, Pernille (författare)
Technical University of Denmark,University of Copenhagen
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2022-06-07
2022
Engelska.
Ingår i: Nature Communications. - : Springer Science and Business Media LLC. - 2041-1723. ; 13:1
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Self-assembly and fibril formation play important roles in protein behaviour. Amyloid fibril formation is well-studied due to its role in neurodegenerative diseases and characterized by refolding of the protein into predominantly β-sheet form. However, much less is known about the assembly of proteins into other types of supramolecular structures. Using cryo-electron microscopy at a resolution of 1.97 Å, we show that a triple-mutant of the anti-microbial peptide plectasin, PPI42, assembles into helical non-amyloid fibrils. The in vitro anti-microbial activity was determined and shown to be enhanced compared to the wildtype. Plectasin contains a cysteine-stabilised α-helix-β-sheet structure, which remains intact upon fibril formation. Two protofilaments form a right-handed protein fibril. The fibril formation is reversible and follows sigmoidal kinetics with a pH- and concentration dependent equilibrium between soluble monomer and protein fibril. This high-resolution structure reveals that α/β proteins can natively assemble into fibrils.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Biologi -- Biokemi och molekylärbiologi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Biological Sciences -- Biochemistry and Molecular Biology (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy