SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Olofsson Sigvard 1948)
 

Sökning: WFRF:(Olofsson Sigvard 1948) > A Strategy for O-Gl...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00003943naa a2200529 4500
001oai:gup.ub.gu.se/218709
003SwePub
008240528s2015 | |||||||||||000 ||eng|
0247 a https://gup.ub.gu.se/publication/2187092 URI
0247 a https://doi.org/10.1371/journal.ppat.10047842 DOI
040 a (SwePub)gu
041 a eng
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
1001 a Bagdonaite, I.4 aut
2451 0a A Strategy for O-Glycoproteomics of Enveloped Viruses-the O-Glycoproteome of Herpes Simplex Virus Type 1
264 c 2015-04-01
264 1b Public Library of Science (PLoS),c 2015
520 a Glycosylation of viral envelope proteins is important for infectivity and interaction with host immunity, however, our current knowledge of the functions of glycosylation is largely limited to N-glycosylation because it is difficult to predict and identify site-specific O-glycosylation. Here, we present a novel proteome-wide discovery strategy for O-glycosylation sites on viral envelope proteins using herpes simplex virus type 1 (HSV-1) as a model. We identified 74 O-linked glycosylation sites on 8 out of the 12 HSV-1 envelope proteins. Two of the identified glycosites found in glycoprotein B were previously implicated in virus attachment to immune cells. We show that HSV-1 infection distorts the secretory pathway and that infected cells accumulate glycoproteins with truncated O-glycans, nonetheless retaining the ability to elongate most of the surface glycans. With the use of precise gene editing, we further demonstrate that elongated O-glycans are essential for HSV-1 in human HaCaT keratinocytes, where HSV-1 produced markedly lower viral titers in HaCaT with abrogated O-glycans compared to the isogenic counterpart with normal O-glycans. The roles of O-linked glycosylation for viral entry, formation, secretion, and immune recognition are poorly understood, and the O-glycoproteomics strategy presented here now opens for unbiased discovery on all enveloped viruses.
650 7a NATURVETENSKAPx Biologix Mikrobiologi0 (SwePub)106062 hsv//swe
650 7a NATURAL SCIENCESx Biological Sciencesx Microbiology0 (SwePub)106062 hsv//eng
653 a CELL-INDUCED DIFFERENCES
653 a LINKED GLYCOSYLATION
653 a CRYSTAL-STRUCTURE
653 a FC-RECEPTOR
653 a EBOLA-VIRUS
653 a PILR-ALPHA
653 a MONOCLONAL-ANTIBODIES
653 a N-GLYCOSYLATION
653 a INFECTED-CELLS
653 a IN-VIVO
653 a Microbiology
653 a Parasitology
653 a Virology
7001 a Nordén, Rickard,d 1977u Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin, avdelningen för infektionssjukdomar,Institute of Biomedicine, Department of Infectious Medicine4 aut0 (Swepub:gu)xnorri
7001 a Joshi, H. J.4 aut
7001 a Dabelsteen, S.4 aut
7001 a Nyström, Kristina,d 1977u Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin, avdelningen för infektionssjukdomar,Institute of Biomedicine, Department of Infectious Medicine4 aut0 (Swepub:gu)xnystk
7001 a Vakhrushev, S. Y.4 aut
7001 a Olofsson, Sigvard,d 1948u Gothenburg University,Göteborgs universitet,Institutionen för biomedicin, avdelningen för infektionssjukdomar,Institute of Biomedicine, Department of Infectious Medicine4 aut0 (Swepub:gu)xolosi
7001 a Wandall, H. H.4 aut
7102 a Göteborgs universitetb Institutionen för biomedicin, avdelningen för infektionssjukdomar4 org
7730 t Plos Pathogensd : Public Library of Science (PLoS)g 11:4q 11:4x 1553-7366x 1553-7374
8564 u https://journals.plos.org/plospathogens/article/file?id=10.1371/journal.ppat.1004784&type=printable
8564 8u https://gup.ub.gu.se/publication/218709
8564 8u https://doi.org/10.1371/journal.ppat.1004784

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy