SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Amin M. A.)
 

Sökning: WFRF:(Amin M. A.) > (2005-2009) > Crystal structure o...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00002689naa a2200409 4500
001oai:DiVA.org:su-25485
003SwePub
008080922s2007 | |||||||||||000 ||eng|
009oai:prod.swepub.kib.ki.se:115585103
024a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-254852 URI
024a https://doi.org/10.1074/jbc.M6048522002 DOI
024a http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:1155851032 URI
040 a (SwePub)sud (SwePub)ki
041 a engb eng
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
100a Bakali, Aminu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik4 aut
2451 0a Crystal structure of YegS, a homologue to the mammalian diacylglycerol kinases, reveals a novel regulatory metal binding site
264 1c 2007
338 a print2 rdacarrier
520 a The human lipid kinase family controls cell proliferation, differentiation, and tumorigenesis and includes diacylglycerol kinases, sphingosine kinases, and ceramide kinases. YegS is an Escherichia coli protein with significant sequence homology to the catalytic domain of the human lipid kinases. We have solved the crystal structure of YegS and shown that it is a lipid kinase with phosphatidylglycerol kinase activity. The crystal structure reveals a two-domain protein with significant structural similarity to a family of NAD kinases. The active site is located in the interdomain cleft formed by four conserved sequence motifs. Surprisingly, the structure reveals a novel metal binding site composed of residues conserved in most lipid kinases.
650 7a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Medicinsk bioteknologix Medicinsk bioteknologi0 (SwePub)304012 hsv//swe
650 7a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Medical Biotechnologyx Medical Biotechnology0 (SwePub)304012 hsv//eng
653 a Biochemistry
653 a Biokemi
700a Herman, Maria Dolores4 aut
700a Johnson, Kenneth A.4 aut
700a Kelly, Amélie A.4 aut
700a Wieslander, Åkeu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik4 aut0 (Swepub:su)awies
700a Hallberg, B. M.u Karolinska Institutet4 aut
700a Nordlund, Päru Karolinska Institutet4 aut
710a Stockholms universitetb Institutionen för biokemi och biofysik4 org
773t Journal of Biological Chemistryg 282:27, s. 19644-19652q 282:27<19644-19652x 0021-9258x 1083-351X
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-25485
8564 8u https://doi.org/10.1074/jbc.M604852200
8564 8u http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:115585103

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy