Lipid- and substrate-induced conformational and dynamic changes in a glycosyltransferase involved in E. coli LPS synthesis revealed by 19F and 31P NMR

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Mäler Lena) > (2020-2024) > Lipid- and substrat...

Patrick, Joan,1987-Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Department of Biochemistry and Biophysics, Stockholm University, Stockholm, Sweden (författare)

Lipid- and substrate-induced conformational and dynamic changes in a glycosyltransferase involved in E. coli LPS synthesis revealed by 19F and 31P NMR

Artikel/kapitelEngelska2023

Förlag, utgivningsår, omfång ...

Elsevier,2023
printrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-220488
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-220488URI
https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2023.184209DOI
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:umu:diva-214262URI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

WaaG is a glycosyltransferase (GT) involved in the synthesis of the bacterial cell wall, and in Escherichia coli it catalyzes the transfer of a glucose moiety from the donor substrate UDP-glucose onto the nascent lipopolysaccharide (LPS) molecule which when completed constitutes the major component of the bacterium's outermost defenses. Similar to other GTs of the GT-B fold, having two Rossman-like domains connected by a short linker, WaaG is believed to undergo complex inter-domain motions as part of its function to accommodate the nascent LPS and UDP-glucose in the catalytic site located in the cleft between the two domains. As the nascent LPS is bulky and membrane-bound, WaaG is a peripheral membrane protein, adding to the complexity of studying the enzyme in a biologically relevant environment. Using specific 5-fluoro-Trp labelling of native and inserted tryptophans and 19F NMR we herein studied the dynamic interactions of WaaG with lipids using bicelles, and with the donor substrate. Line-shape changes when bicelles are added to WaaG show that the dynamic behavior is altered when binding to the model membrane, while a chemical shift change indicates an altered environment around a tryptophan located in the C-terminal domain of WaaG upon interaction with UDP-glucose or UDP. A lipid-bound paramagnetic probe was used to confirm that the membrane interaction is mediated by a loop region located in the N-terminal domain. Furthermore, the hydrolysis of the donor substrate by WaaG was quantified by 31P NMR.

Ämnesord och genrebeteckningar

NATURVETENSKAP Biologi Biofysik hsv//swe
NATURAL SCIENCES Biological Sciences Biophysics hsv//eng
NATURVETENSKAP Biologi Biokemi och molekylärbiologi hsv//swe
NATURAL SCIENCES Biological Sciences Biochemistry and Molecular Biology hsv//eng
glycosyltransferase
membrane interaction
substrate interaction
solution NMR
bicelle
lipids
Biophysics
biofysik

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Pettersson, Pontus,1987-Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Department of Biochemistry and Biophysics, Stockholm University, Stockholm, Sweden(Swepub:su)pope7677 (författare)
Mäler, Lena,1965-Umeå universitet,Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Umeå University, Sweden,Kemiska institutionen,Department of Biochemistry and Biophysics, Stockholm University, Stockholm, Sweden(Swepub:umu)lema0099 (författare)
Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes: Elsevier1865:80005-27361879-2642

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Biochimica et Biophysica Acta - Biomembranes (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Patrick, Joan, 1 ...; Pettersson, Pont ...; Mäler, Lena, 196 ...

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biofysik

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biokemi och mole ...

Artiklar i publikationen: Biochimica et Bi ...

Av lärosätet: Stockholms universitet; Umeå universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se