Probing Cage Relaxation in Concentrated Protein Solutions by X-Ray Photon Correlation Spectroscopy

Gulotta, Alessandro (författare): Lund University,Lunds universitet,Fysikalisk kemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Physical Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH

Roosen-Runge, Felix (författare): Malmö University,Lund University,Lunds universitet,Fysikalisk kemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Physical Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH

Pal, Antara (författare): Lund University,Lunds universitet,Fysikalisk kemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Physical Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH

Stradner, Anna (författare): Lund University,Lunds universitet,Fysikalisk kemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,LINXS - Institute of advanced Neutron and X-ray Science,Physical Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH,Faculty of Engineering, LTH

Schurtenberger, Peter (författare): Lund University,Lunds universitet,Fysikalisk kemi,Enheten för fysikalisk och teoretisk kemi,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,LINXS - Institute of advanced Neutron and X-ray Science,LTH profilområde: Nanovetenskap och halvledarteknologi,LTH profilområden,Physical Chemistry,Physical and theoretical chemistry,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH,Faculty of Engineering, LTH,LTH Profile Area: Nanoscience and Semiconductor Technology,LTH Profile areas,Faculty of Engineering, LTH

(creator_code:org_t)

Relaterad länk:: http://dx.doi.org/10...; visa fler...; https://lup.lub.lu.s...; https://doi.org/10.1...; visa färre...

Abstract Ämnesord

Stäng

Diffusion of proteins on length scales of their size is crucial for understanding the machinery of living cells. X-ray photon correlation spectroscopy (XPCS) is currently the only way to access long-time collective diffusion on these length scales, but radiation damage so far limits the use in biological systems. We apply a new approach to use XPCS to measure cage relaxation in crowded α-crystallin solutions. This allows us to correct for radiation effects, obtain missing information on long time diffusion, and support the fundamental analogy between protein and colloid dynamical arrest.

Av författaren/redakt...: Chushkin, Yuriy; Gulotta, Alessan ...; Roosen-Runge, Fe ...; Pal, Antara; Stradner, Anna; Schurtenberger, ...

Om ämnet

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.