Recessiveness and Dominance in Barley Mutants Deficient in Mg-Chelatase Subunit D, an AAA Protein Involved in Chlorophyll Biosynthesis.

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: L773:1040 4651 > Recessiveness and D...

Axelsson, EvaLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH (författare)

Recessiveness and Dominance in Barley Mutants Deficient in Mg-Chelatase Subunit D, an AAA Protein Involved in Chlorophyll Biosynthesis.

Artikel/kapitelEngelska2006

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2006-12-08
Oxford University Press (OUP),2006

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:lup.lub.lu.se:9d7676fb-2a39-43ca-8212-24677cc8ab81
https://lup.lub.lu.se/record/164092URI
https://doi.org/10.1105/tpc.106.042374DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:art swepub-publicationtype
Ämneskategori:ref swepub-contenttype

Anmärkningar

Mg-chelatase catalyzes the insertion of Mg2+ into protoporphyrin IX at the first committed step of the chlorophyll biosynthetic pathway. It consists of three subunits: I, D, and H. The I subunit belongs to the AAA protein superfamily ( ATPases associated with various cellular activities) that is known to form hexameric ring structures in an ATP-dependant fashion. Dominant mutations in the I subunit revealed that it functions in a cooperative manner. We demonstrated that the D subunit forms ATP-independent oligomeric structures and should also be classified as an AAA protein. Furthermore, we addressed the question of cooperativity of the D subunit with barley (Hordeum vulgare) mutant analyses. The recessive behavior in vivo was explained by the absence of mutant proteins in the barley cell. Analogous mutations in Rhodobacter capsulatus and the resulting D proteins were studied in vitro. Mixtures of wild-type and mutant R. capsulatus D subunits showed a lower activity compared with wild-type subunits alone. Thus, the mutant D subunits displayed dominant behavior in vitro, revealing cooperativity between the D subunits in the oligomeric state. We propose a model where the D oligomer forms a platform for the stepwise assembly of the I subunits. The cooperative behavior suggests that the D oligomer takes an active part in the conformational dynamics between the subunits of the enzyme.

Ämnesord och genrebeteckningar

NATURVETENSKAP Biologi hsv//swe
NATURAL SCIENCES Biological Sciences hsv//eng

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Lundqvist, JoakimLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)mbfy-jlu (författare)
Sawicki, Artur (författare)
Nilsson, SaraLund University,Lunds universitet,Proteinkemi, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Protein Chemistry, Malmö,Lund University Research Groups(Swepub:lu)klke-sni (författare)
Schröder, IngridLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biok-isc (författare)
Al-Karadaghi, SalamLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)mbfys-sa (författare)
Willows, Robert D (författare)
Hansson, MatsLund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH(Swepub:lu)biok-mha (författare)
Biokemi och StrukturbiologiCentrum för Molekylär Proteinvetenskap (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Plant Cell: Oxford University Press (OUP)18:12, s. 3606-36161040-46511532-298X

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Plant Cell (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Axelsson, Eva; Lundqvist, Joaki ...; Sawicki, Artur; Nilsson, Sara; Schröder, Ingrid; Al-Karadaghi, Sa ...; visa fler...; Willows, Robert ...; Hansson, Mats; visa färre...

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi

Artiklar i publikationen: Plant Cell

Av lärosätet: Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se