SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Stenmark Pål)
 

Sökning: WFRF:(Stenmark Pål) > (2010-2014) > Organellar oligopep...

  • Kmiec, BeataStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

Organellar oligopeptidase (OOP) provides a complementary pathway for targeting peptide degradation in mitochondria and chloroplasts

  • Artikel/kapitelEngelska2013

Förlag, utgivningsår, omfång ...

  • 2013-09-16
  • Proceedings of the National Academy of Sciences,2013
  • printrdacarrier

Nummerbeteckningar

  • LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-95426
  • https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-95426URI
  • https://doi.org/10.1073/pnas.1307637110DOI
  • http://kipublications.ki.se/Default.aspx?queryparsed=id:127438995URI

Kompletterande språkuppgifter

  • Språk:engelska
  • Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

Klassifikation

  • Ämneskategori:ref swepub-contenttype
  • Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

  • AuthorCount:14;
  • Both mitochondria and chloroplasts contain distinct proteolytic systems for precursor protein processing catalyzed by the mitochondrial and stromal processing peptidases and for the degradation of targeting peptides catalyzed by presequence protease. Here, we have identified and characterized a component of the organellar proteolytic systems in Arabidopsis thaliana, the organellar oligopeptidase, OOP (At5g65620). OOP belongs to the M3A family of peptide-degrading metalloproteases. Using two independent in vivo methods, we show that the protease is dually localized to mitochondria and chloroplasts. Furthermore, we localized the OPP homolog At5g10540 to the cytosol. Analysis of peptide degradation by OOP revealed substrate size restriction from 8 to 23 aa residues. Short mitochondrial targeting peptides (presequence of the ribosomal protein L29 and presequence of 1-aminocyclopropane-1-carboxylic acid deaminase 1) and N- and C-terminal fragments derived from the presequence of the ATPase beta subunit ranging in size from 11 to 20 aa could be degraded. MS analysis showed that OOP does not exhibit a strict cleavage pattern but shows a weak preference for hydrophobic residues (F/L) at the P1 position. The crystal structures of OOP, at 1.8-1.9 angstrom, exhibit an ellipsoidal shape consisting of two major domains enclosing the catalytic cavity of 3,000 angstrom(3). The structural and biochemical data suggest that the protein undergoes conformational changes to allow peptide binding and proteolysis. Our results demonstrate the complementary role of OOP in targeting-peptide degradation in mitochondria and chloroplasts.

Ämnesord och genrebeteckningar

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

  • Teixeira, Pedro F.Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)pete5877 (författare)
  • Berntsson, Ronnie P. -A.Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)rbern (författare)
  • Murcha, Monika W. (författare)
  • Branca, Rui M. M.Karolinska Institutet (författare)
  • Radomiljac, Jordan D. (författare)
  • Regberg, JakobStockholms universitet,Institutionen för neurokemi(Swepub:su)jare4716 (författare)
  • Svensson, Linda M.Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)
  • Bakali, AminStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)abaka (författare)
  • Langel, ÜloStockholms universitet,Institutionen för neurokemi(Swepub:su)ulo (författare)
  • Lehtio, JanneKarolinska Institutet (författare)
  • Whelan, James (författare)
  • Stenmark, PålStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)stenm (författare)
  • Glaser, ElzbietaStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)glase (författare)
  • Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

  • Ingår i:Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America: Proceedings of the National Academy of Sciences110:40, s. E3761-E37690027-84241091-6490

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy