SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Karlsson Gunnel)
 

Sökning: WFRF:(Karlsson Gunnel) > Electron microscopy...

Electron microscopy imaging of proteins on gallium phosphide semiconductor nanowires

Hjort, Martin (författare)
Lund University,Lunds universitet,Synkrotronljusfysik,Fysiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Synchrotron Radiation Research,Department of Physics,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Bauer, Mikael (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Gunnarsson, Stefan (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
visa fler...
Mårsell, Erik (författare)
Lund University,Lunds universitet,Synkrotronljusfysik,Fysiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Synchrotron Radiation Research,Department of Physics,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Zakharov, Alexei (författare)
Lund University,Lunds universitet,MAX IV-laboratoriet,MAX IV Laboratory
Karlsson, Gunnel (författare)
Lund University,Lunds universitet,Centrum för analys och syntes,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Centre for Analysis and Synthesis,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Sanfins, Elodie (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Prinz, Christelle (författare)
Lund University,Lunds universitet,Fasta tillståndets fysik,Fysiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Solid State Physics,Department of Physics,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Wallenberg, Reine (författare)
Lund University,Lunds universitet,Centrum för analys och syntes,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Centre for Analysis and Synthesis,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Cedervall, Tommy (författare)
Lund University,Lunds universitet,Biokemi och Strukturbiologi,Centrum för Molekylär Proteinvetenskap,Kemiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Biochemistry and Structural Biology,Center for Molecular Protein Science,Department of Chemistry,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
Mikkelsen, Anders (författare)
Lund University,Lunds universitet,Synkrotronljusfysik,Fysiska institutionen,Institutioner vid LTH,Lunds Tekniska Högskola,Synchrotron Radiation Research,Department of Physics,Departments at LTH,Faculty of Engineering, LTH
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2016
2016
Engelska.
Ingår i: Nanoscale. - : Royal Society of Chemistry (RSC). - 2040-3372 .- 2040-3364. ; 8:7, s. 3936-3943
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • We have imaged GaP nanowires (NWs) incubated with human laminin, serum albumin (HSA), and blood plasma using both cryo-transmission electron microscopy and synchrotron based X-ray photoemission electron microscopy. This extensive imaging methodology simultaneously reveals structural, chemical and morphological details of individual nanowires and the adsorbed proteins. We found that the proteins bind to NWs, forming coronas with thicknesses close to the proteins' hydrodynamic diameters. We could directly image how laminin is extending from the NWs, maximizing the number of proteins bound to the NWs. NWs incubated with both laminin and HSA show protein coronas with a similar appearance to NWs incubated with laminin alone, indicating that the presence of HSA does not affect the laminin conformation on the NWs. In blood plasma, an intermediate sized corona around the NWs indicates a corona with a mixture of plasma proteins. The ability to directly visualize proteins on nanostructures in situ holds great promise for assessing the conformation and thickness of the protein corona, which is key to understanding and predicting the properties of engineered nanomaterials in a biological environment.

Ämnesord

TEKNIK OCH TEKNOLOGIER  -- Nanoteknik -- Nanoteknik (hsv//swe)
ENGINEERING AND TECHNOLOGY  -- Nano-technology -- Nano-technology (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Fysik -- Annan fysik (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Physical Sciences -- Other Physics Topics (hsv//eng)

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

  • Nanoscale (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy