SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Chang Jian 1990 )
 

Sökning: WFRF:(Chang Jian 1990 ) > (2022) > PplD is a de-N-acet...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00003093naa a2200481 4500
001oai:DiVA.org:su-202295
003SwePub
008220222s2022 | |||||||||||000 ||eng|
0247 a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-2022952 URI
0247 a https://doi.org/10.1038/s41467-022-28257-02 DOI
040 a (SwePub)su
041 a engb eng
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
1001 a Rush, Jeffrey S.4 aut
2451 0a PplD is a de-N-acetylase of the cell wall linkage unit of streptococcal rhamnopolysaccharides
264 c 2022-02-01
264 1b Springer Science and Business Media LLC,c 2022
338 a print2 rdacarrier
520 a The cell wall of the human bacterial pathogen Group A Streptococcus (GAS) consists of peptidoglycan decorated with the Lancefield group A carbohydrate (GAC). GAC is a promising target for the development of GAS vaccines. In this study, employing chemical, compositional, and NMR methods, we show that GAC is attached to peptidoglycan via glucosamine 1-phosphate. This structural feature makes the GAC-peptidoglycan linkage highly sensitive to cleavage by nitrous acid and resistant to mild acid conditions. Using this characteristic of the GAS cell wall, we identify PplD as a protein required for deacetylation of linkage N-acetylglucosamine (GlcNAc). X-ray structural analysis indicates that PplD performs catalysis via a modified acid/base mechanism. Genetic surveys in silico together with functional analysis indicate that PplD homologs deacetylate the polysaccharide linkage in many streptococcal species. We further demonstrate that introduction of positive charges to the cell wall by GlcNAc deacetylation protects GAS against host cationic antimicrobial proteins.
650 7a NATURVETENSKAPx Biologi0 (SwePub)1062 hsv//swe
650 7a NATURAL SCIENCESx Biological Sciences0 (SwePub)1062 hsv//eng
7001 a Parajuli, Prakash4 aut
7001 a Ruda, Alessandro,d 1990-u Stockholms universitet,Institutionen för organisk kemi4 aut0 (Swepub:su)alru3031
7001 a Li, Jian4 aut
7001 a Pohane, Amol Arunrao4 aut
7001 a Zamakhaeva, Svetlana4 aut
7001 a Rahman, Mohammad M.4 aut
7001 a Chang, Jennifer C.4 aut
7001 a Gogos, Artemis4 aut
7001 a Kenner, Cameron W.4 aut
7001 a Lambeau, Gérard4 aut
7001 a Federle, Michael J.4 aut
7001 a Korotkov, Konstantin4 aut
7001 a Widmalm, Göranu Stockholms universitet,Institutionen för organisk kemi4 aut0 (Swepub:su)gw
7001 a Korotkova, Natalia4 aut
7102 a Stockholms universitetb Institutionen för organisk kemi4 org
7730 t Nature Communicationsd : Springer Science and Business Media LLCg 13:1q 13:1x 2041-1723
8564 u https://doi.org/10.1038/s41467-022-28257-0y Fulltext
8564 u https://www.nature.com/articles/s41467-022-28257-0.pdf
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-202295
8564 8u https://doi.org/10.1038/s41467-022-28257-0

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy