Lipases from Rhizomucor miehei and Humicola lanuginosa: Modification of the lid covering the active site alters enantioselectivity

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Clausen Ib Groth) > Lipases from Rhizom...

1 av 2
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Holmquist, Mats TorstenKTH,Biokemi och biokemisk teknologi (författare)

Lipases from Rhizomucor miehei and Humicola lanuginosa : Modification of the lid covering the active site alters enantioselectivity

Artikel/kapitelEngelska1993

Förlag, utgivningsår, omfång ...

1993
printrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:kth-74874
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-74874URI
https://doi.org/10.1007/BF01024933DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

Chemicals/CAS: 1,2-cyclohexanedione, 765-87-7; Arginine, 74-79-3; Cyclohexanones; Decanoates; Enzymes, Immobilized; Lipase, EC 3.1.1.3; Phenylglyoxal, 1074-12-0 NR 20140805QC 20180614
The homologous lipases from Rhizomucor miehei and Humicola lanuginosa showed approximately the same enantioselectivity when 2-methyldecanoic acid esters were used as substrates. Both lipases preferentially hydrolyzed the S- enantiomer of 1-heptyl 2-methyldecanoate (R. miehei: E(S) = 8.5; H. lanuginosa: E(S) = 10.5), but the R-enantiomer of phenyl 2-methyldecanoate (E(R) = 2.9). Chemical arginine specific modification of the R. miehei lipase with 1,2-cyclohexanedione resulted in a decreased enantioselectivity (E(R) = 2.0), only when the phenyl ester was used as a substrate. In contrast, treatment with phenylglyoxal showed a decreased enantioselectivity (E(S) = 2.5) only when the heptyl ester was used as a substrate. The presence of guanidine, an arginine side chain analog, decreased the enantioselectivity with the heptyl ester (E(S) = 1.9) and increased the enantioselectivity with the aromatic ester (E(R) = 4.4) as substrates. The mutation, Glu 87 Ala, in the lid of the H. lanuginosa lipase, which might decrease the electrostatic stabilization of the open-lid conformation of the lipase, resulted in 47% activity compared to the native lipase, in a tributyrin assay. The Glu 87 Ala mutant showed an increased enantioselectivity with the heptyl ester (E(S) = 17.4) and a decreased enantioselectivity with the phenyl ester (E(R) = 2.5) as substrates, compared to native lipase. The enantioselectivities of both lipases in the esterification of 2-methyldecanoic acid with 1-heptanol were unaffected by the lid modifications.

Ämnesord och genrebeteckningar

NATURVETENSKAP Kemi Organisk kemi hsv//swe
NATURAL SCIENCES Chemical Sciences Organic Chemistry hsv//eng
alanine
arginine
decanoic acid derivative
ester
guanidine
heptanol
phenylglyoxal
triacylglycerol lipase
article
chemical modification
enantiomer
enzyme activation
enzyme active site
enzyme conformation
enzyme substrate
esterification
gas chromatography
hydrolysis
lipid metabolism
nonhuman
site directed mutagenesis
Comparative Study
Cyclohexanones
Decanoates
Enzymes
Immobilized
Kinetics
Lipase
Mitosporic Fungi
Mucorales
Stereoisomerism
Substrate Specificity
Support
Non-U.S. Gov't
Humicola
Rhizomucor miehei
Thermomyces lanuginosus

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Martinelle, MatsKTH,Industriell bioteknologi(Swepub:kth)u1yqglux (författare)
Berglund, P.Mid Sweden University(Swepub:kth)u1271chh (författare)
Clausen, Ib GrothNovo-Nordisk A/S, Bagsvaerd, Denmark (författare)
Patkar, Shamkant (författare)
Svendsen, AllanNovo-Nordisk A/S, Bagsvaerd, Denmark (författare)
Hult, KarlKTH,Biokemi och biokemisk teknologi(Swepub:kth)u1nzlwuj (författare)
KTHBiokemi och biokemisk teknologi (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Journal of Protein Chemistry12:6, s. 749-7570277-8033

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Journal of Protein Chemistry (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 2
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Holmquist, Mats ...; Martinelle, Mats; Berglund, P.; Clausen, Ib Grot ...; Patkar, Shamkant; Svendsen, Allan; visa fler...; Hult, Karl; visa färre...

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Kemi; och Organisk kemi

Artiklar i publikationen: Journal of Prote ...

Av lärosätet: Kungliga Tekniska Högskolan

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se