SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

AMNE:(NATURAL SCIENCES) AMNE:(Chemical Sciences) AMNE:(Materials Chemistry)
 

Sökning: AMNE:(NATURAL SCIENCES) AMNE:(Chemical Sciences) AMNE:(Materials Chemistry) > Improved enzymatic ...

Improved enzymatic activity of Thermomyces lanuginosus lipase immobilized in a hydrophobic particulate

Sörensen, Malin H. (författare)
YKI, Institute for Surface Chemistry,YKI, Inst Surface Chem, SE-11486 Stockholm, Sweden
Ng, Jovice Boon Sing, 1975- (författare)
Stockholms universitet,Institutionen för fysikalisk kemi, oorganisk kemi och strukturkemi,Materials Chemistry Research Group,Institutionen för material- och miljökemi (MMK)
Bergström, Lennart (författare)
Stockholms universitet,Institutionen för fysikalisk kemi, oorganisk kemi och strukturkemi,Materials Chemistry Research Group,Institutionen för material- och miljökemi (MMK)
visa fler...
Alberius, Peter (författare)
YKI, Institute for Surface Chemistry
visa färre...
 (creator_code:org_t)
Elsevier Inc. 2010
2010
Engelska.
Ingår i: Journal of Colloid and Interface Science. - : Elsevier Inc.. - 0021-9797 .- 1095-7103. ; 343:1, s. 359-365
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • Lipase from Thermomyces lanuginosus has been immobilized within particulate mesoporous silica carriers, with either hydrophilic or hydrophobic supporting surfaces, produced by the newly developed emulsion and solvent evaporation (ESE) method.  The Michaelis-Menten model was used to calculate the parameters related to the enzymatic activity of lipase i.e. the turnover number, kcat, and the specific activity. The specific activity was improved by immobilization of lipase onto the hydrophobic support, compared to lipase immobilized onto the hydrophilic support and lipase free in solution. The enhanced enzymatic activity of lipase onto a hydrophobic support was attributed to interfacial activation of the Thermomyces lanuginosus lipase when it is attached to a hydrophobic surface and a reduced denaturation. Confocal scanning laser microscopy (CLSM) studies, of fluorescently tagged lipase, showed that leakage of the lipase from the mesoporous particles was limited to an initial period of only a few hours. Both the rate and the amount of lipase leached were reduced when the lipase was immobilized onto the hydrophobic support.

Ämnesord

NATURVETENSKAP  -- Kemi -- Oorganisk kemi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Chemical Sciences -- Inorganic Chemistry (hsv//eng)
TEKNIK OCH TEKNOLOGIER  -- Industriell bioteknik (hsv//swe)
ENGINEERING AND TECHNOLOGY  -- Industrial Biotechnology (hsv//eng)
TEKNIK OCH TEKNOLOGIER  -- Kemiteknik -- Kemiska processer (hsv//swe)
ENGINEERING AND TECHNOLOGY  -- Chemical Engineering -- Chemical Process Engineering (hsv//eng)
TEKNIK OCH TEKNOLOGIER  -- Materialteknik -- Annan materialteknik (hsv//swe)
ENGINEERING AND TECHNOLOGY  -- Materials Engineering -- Other Materials Engineering (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Andra medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Other Basic Medicine (hsv//eng)
NATURVETENSKAP  -- Kemi -- Fysikalisk kemi (hsv//swe)
NATURAL SCIENCES  -- Chemical Sciences -- Physical Chemistry (hsv//eng)

Nyckelord

Enzyme
lipase
mesoporous
silica
immobilization
hydrophobic
spheres
particles
Bio-inorganic chemistry
Bio-oorganisk kemi
Bioengineering
Bioteknik
Catalysis
Katalys
Functional materials
Funktionella material
Inorganic Chemistry
oorganisk kemi
Chemistry
fysikalisk kemi
Surface and colloid chemistry

Publikations- och innehållstyp

ref (ämneskategori)
art (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy