SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Knott Robert B)
 

Sökning: WFRF:(Knott Robert B) > Small-angle X-ray s...

Small-angle X-ray scattering of BAMLET at pH 12 : a complex of α-lactalbumin and oleic acid

Rath, Emma M (författare)
University of Sydney
Duff, Anthony P (författare)
Australian Nuclear Science and Technology Organisation
Håkansson, Anders P (författare)
Lund University,Lunds universitet,Experimentell infektionsmedicin, Malmö,Forskargrupper vid Lunds universitet,Experimental Infection Medicine, Malmö,Lund University Research Groups
visa fler...
Knott, Robert B (författare)
Australian Nuclear Science and Technology Organisation
Church, W Bret (författare)
University of Sydney
visa färre...
 (creator_code:org_t)
2014-01-25
2014
Engelska 9 s.
Ingår i: Proteins. - : Wiley. - 0887-3585. ; 82:7, s. 8-1400
  • Tidskriftsartikel (refereegranskat)
Abstract Ämnesord
Stäng  
  • BAMLET (Bovine Alpha-lactalbumin Made LEthal to Tumors) is a member of the family of the HAMLET-like complexes, a novel class of protein-based anti-cancer complexes that incorporate oleic acid and deliver it to cancer cells. Small angle X-ray scattering (SAXS) was performed on the complex at pH 12, examining the high pH structure as a function of oleic acid added. The SAXS data for BAMLET species prepared with a range of oleic acid concentrations indicate extended, irregular, partially unfolded protein conformations that vary with the oleic acid concentration. Increases in oleic acid concentration correlate with increasing radius of gyration without an increase in maximum particle dimension, indicating decreasing protein density. The models for the highest oleic acid content BAMLET indicate an unusual coiled elongated structure that contrasts with apo-α-lactalbumin at pH 12, which is an elongated globular molecule, suggesting that oleic acid inhibits the folding or collapse of the protein component of BAMLET to the globular form. Circular dichroism of BAMLET and apo-α-lactalbumin was performed and the results suggest that α-lactalbumin and BAMLET unfold in a continuum of increasing degree of unfolded states. Taken together, these results support a model in which BAMLET retains oleic acid by non-specific association in the core of partially unfolded protein, and represent a new type of lipoprotein structure.

Ämnesord

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Klinisk medicin -- Cancer och onkologi (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Clinical Medicine -- Cancer and Oncology (hsv//eng)
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP  -- Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper -- Andra medicinska och farmaceutiska grundvetenskaper (hsv//swe)
MEDICAL AND HEALTH SCIENCES  -- Basic Medicine -- Other Basic Medicine (hsv//eng)

Nyckelord

Animals
Cattle
Circular Dichroism
Hydrogen-Ion Concentration
Lactalbumin
Models, Molecular
Oleic Acid
Scattering, Small Angle
X-Ray Diffraction

Publikations- och innehållstyp

art (ämneskategori)
ref (ämneskategori)

Hitta via bibliotek

  • Proteins (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...
Rath, Emma M
Duff, Anthony P
Håkansson, Ander ...
Knott, Robert B
Church, W Bret
Om ämnet
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
MEDICIN OCH HÄLS ...
och Klinisk medicin
och Cancer och onkol ...
MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP
MEDICIN OCH HÄLS ...
och Medicinska och f ...
och Andra medicinska ...
Artiklar i publikationen
Proteins
Av lärosätet
Lunds universitet

Sök utanför SwePub

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy