Accounting for strain variations and resistance mutations in the characterization of hepatitis C NS3 protease inhibitors

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Gustafsson Helena) > Accounting for stra...

LIBRIS Formathandbok (Information om MARC21)

Fältnamn	Indikatorer	Metadata
000		02967naa a2200349 4500
001		oai:DiVA.org:uu-193252
003		SwePub
008		130129s2014 \| \|\|\|\|\|\|\|\|\|\|\|000 \|\|eng\|
024	7	a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-1932522 URI
024	7	a https://doi.org/10.3109/14756366.2013.8646512 DOI
040		a (SwePub)uu
041		a engb eng
042		9 SwePub
072	7	a ref2 swepub-contenttype
072	7	a art2 swepub-publicationtype
100	1	a Ehrenberg, Angelicau Uppsala universitet,Institutionen för kemi - BMC4 aut0 (Swepub:uu)angeh349
245	1 0	a Accounting for strain variations and resistance mutations in the characterization of hepatitis C NS3 protease inhibitors
264		c 2014-02-11
264	1	b Informa UK Limited,c 2014
338		a print2 rdacarrier
520		a Context: Natural strain variation and rapid resistance development makes development of broad spectrum hepatitis C virus (HCV) drugs very challenging and evaluation of inhibitor selectivity and resistance must account for differences in the catalytic properties of enzyme variants.Objective: To understand how to study selectivity and relationships between efficacy and genotype or resistant mutants for NS3 protease inhibitors.Materials and methods: The catalytic properties of NS3 protease from genotypes 1a, 1b and 3a, and their sensitivities to four structurally and mechanistically different NS3 protease inhibitors have been analysed under different experimental conditions.Results: The optimisation of buffer conditions for each protease variant enabled the comparison of their catalytic properties and sensitivities to the inhibitors. All inhibitors were most effective against genotype 1a protease, with VX-950 having the broadest selectivity.Discussion and conclusion: A new strategy for evaluation of inhibitors relevant for the discovery of broad spectrum HCV drugs was established.
650	7	a NATURVETENSKAPx Biologix Biokemi och molekylärbiologi0 (SwePub)106022 hsv//swe
650	7	a NATURAL SCIENCESx Biological Sciencesx Biochemistry and Molecular Biology0 (SwePub)106022 hsv//eng
700	1	a Schmuck, Benjaminu Uppsala universitet,Institutionen för kemi - BMC4 aut
700	1	a Anwar, Muhammad Ikramu Uppsala universitet,Institutionen för kemi - BMC4 aut
700	1	a Svahn Gustafsson, Sofiau Uppsala universitet,Institutionen för kemi - BMC4 aut0 (Swepub:uu)sofsv946
700	1	a Stenberg, Gunu Uppsala universitet,Institutionen för kemi - BMC4 aut
700	1	a Danielson, Helenau Uppsala universitet,Institutionen för kemi - BMC4 aut0 (Swepub:uu)helenads
710	2	a Uppsala universitetb Institutionen för kemi - BMC4 org
773	0	t Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry (Print)d : Informa UK Limitedg 29:6, s. 868-876q 29:6<868-876x 1475-6366x 1475-6374
856	4 8	u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-193252
856	4 8	u https://doi.org/10.3109/14756366.2013.864651

Hitta via bibliotek

Journal of enzyme inhibition and medicinal chemistry (Print) (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Ehrenberg, Angel ...; Schmuck, Benjami ...; Anwar, Muhammad ...; Svahn Gustafsson ...; Stenberg, Gun; Danielson, Helen ...

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biokemi och mole ...

Artiklar i publikationen: Journal of enzym ...

Av lärosätet: Uppsala universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se