Inhibition of chlamydial class Ic ribonucleotide reductase by C-terminal peptides from protein R2

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Luo Jinghui) > Inhibition of chlam...

Öhrström, MariaStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik (författare)

Inhibition of chlamydial class Ic ribonucleotide reductase by C-terminal peptides from protein R2

Artikel/kapitelEngelska2011

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2011-10-04
Wiley,2011
printrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:su-70146
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-70146URI
https://doi.org/10.1002/psc.1399DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:art swepub-publicationtype

Anmärkningar

authorCount>6
Chlamydia trachomatis ribonucleotide reductase (RNR) is a class Ic RNR. It has two homodimeric subunits: proteins R1 and R2. Class Ic protein R2 in its most active form has a manganese-iron metal cofactor, which functions in catalysis like the tyrosyl radical in classical class Ia and Ib RNRs. Oligopeptides with the same sequence as the C-terminus of C. trachomatis protein R2 inhibit the catalytic activity of C. trachomatis RNR, showing that the class Ic enzyme shares a similar highly specific inhibition mechanism with the previously studied radical-containing class Ia and Ib RNRs. The results indicate that the catalytic mechanism of this class of RNRs with a manganese-iron cofactor is similar to that of the tyrosyl-radical-containing RNRs, involving reversible long-range radical transfer between proteins R1 and R2. The competitive binding of the inhibitory R2-derived oligopeptide blocks the transfer pathway. We have constructed three-dimensional structure models of C. trachomatis protein R1, based on homologous R1 crystal structures, and used them to discuss possible binding modes of the peptide to protein R1. Typical half maximal inhibitory concentration values for C. trachomatis RNR are about 200 µ m for a 20-mer peptide, indicating a less efficient inhibition compared with those for an equally long peptide in the Escherichia coli class Ia RNR. A possible explanation is that the C. trachomatis R1/R2 complex has other important interactions, in addition to the binding mediated by the R1 interaction with the C-terminus of protein R2.

Ämnesord och genrebeteckningar

NATURVETENSKAP Biologi Biokemi och molekylärbiologi hsv//swe
NATURAL SCIENCES Biological Sciences Biochemistry and Molecular Biology hsv//eng
class Ic ribonucleotide reductase
manganese–iron cofactor
subunit interaction inhibitor
protein R2 C-terminus
oligopeptide inhibitor
Biophysics
biofysik

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Popović-Bijelić, Ana,1976-Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)anpo6406 (författare)
Luo, Jinghui (författare)
Stenmark, PålStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)stenm (författare)
Högbom, MartinStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)hogbom (författare)
Gräslund, AstridStockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik(Swepub:su)astrid (författare)
Stockholms universitetInstitutionen för biokemi och biofysik (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Journal of Peptide Science: Wiley17:11, s. 756-7621075-26171099-1387

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Journal of Peptide Science (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Öhrström, Maria; Popović-Bijelić, ...; Luo, Jinghui; Stenmark, Pål; Högbom, Martin; Gräslund, Astrid

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biokemi och mole ...

Artiklar i publikationen: Journal of Pepti ...

Av lärosätet: Stockholms universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se