Production of a Thermostable DNA Polymerase by Site-Specific Cleavage of a Heat-Eluted Affinity Fusion Protein

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Gräslund Torbjörn) > Production of a The...

LIBRIS Formathandbok (Information om MARC21)

Fältnamn	Indikatorer	Metadata
000		02740naa a2200373 4500
001		oai:DiVA.org:kth-13273
003		SwePub
008		100609s1997 \| \|\|\|\|\|\|\|\|\|\|\|000 \|\|eng\|
024	7	a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-132732 URI
024	7	a https://doi.org/10.1006/prep.1996.06742 DOI
040		a (SwePub)kth
041		a engb eng
042		9 SwePub
072	7	a ref2 swepub-contenttype
072	7	a art2 swepub-publicationtype
100	1	a Gräslund, Torbjörnu KTH,Biokemi och biokemisk teknologi4 aut0 (Swepub:kth)u1dl39rj
245	1 0	a Production of a Thermostable DNA Polymerase by Site-Specific Cleavage of a Heat-Eluted Affinity Fusion Protein
264	1	b Elsevier BV,c 1997
338		a print2 rdacarrier
500		a QC 20100609
520		a A novel strategy is described for bacterial expression and affinity purification of a recombinant truncated version of the heat-stable DNA polymerase I fromThermus aquaticus.The DNA polymerase ([Delta]Taq) was produced as a fusion to a serum albumin binding affinity handle (ABP) derived from streptococcal protein G. Based on the thermostability of the [Delta]TaqDNA polymerase, affinity-purified ABP-[Delta]Taqcould be heat-eluted from HSA columns by incubation at 85ï¿œC. To produce free [Delta]TaqDNA polymerase, efficient site-specific cleavage of the affinity tag was performed using a recombinant coxsackievirus 3C protease (3Cpro), also produced as an ABP affinity fusion. Thus, an integrated strategy could be devised where both the cleaved ABP affinity tag and the protease fusion could be recovered after site-specific cleavage using HSA-affinity chromatography. The flow-through fraction contained essentially pure [Delta]TaqDNA polymerase with full enzymatic activity.
650	7	a NATURVETENSKAPx Biologix Biokemi och molekylärbiologi0 (SwePub)106022 hsv//swe
650	7	a NATURAL SCIENCESx Biological Sciencesx Biochemistry and Molecular Biology0 (SwePub)106022 hsv//eng
653		a Biochemistry
653		a Biokemi
700	1	a Nilsson, Joakimu KTH,Biokemi och biokemisk teknologi4 aut
700	1	a Lindberg, Michael4 aut
700	1	a Uhlén, Mathiasu KTH,Biokemi och biokemisk teknologi4 aut0 (Swepub:kth)u1dulvmw
700	1	a Nygren, Per-Åkeu KTH,Biokemi och biokemisk teknologi4 aut0 (Swepub:kth)u1zhverl
710	2	a KTHb Biokemi och biokemisk teknologi4 org
773	0	t Protein Expression and Purificationd : Elsevier BVg 9, s. 125-132q 9<125-132x 1046-5928x 1096-0279
856	4	u http://www.sciencedirect.com/science/article/B6WPJ-45KKW49-42/2/03c036fd1bf934b0f3d5fd8d3c0995f3
856	4 8	u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-13273
856	4 8	u https://doi.org/10.1006/prep.1996.0674

Hitta via bibliotek

Protein Expression and Purification (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Gräslund, Torbjö ...; Nilsson, Joakim; Lindberg, Michae ...; Uhlén, Mathias; Nygren, Per-Åke

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biokemi och mole ...

Artiklar i publikationen: Protein Expressi ...

Av lärosätet: Kungliga Tekniska Högskolan

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se