Role of Zero-Order Loop in Protein Unfolding Case Study with Apoazurin

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: WFRF:(Wittung Stafshede Pernilla 1968) > Role of Zero-Order ...

LIBRIS Formathandbok (Information om MARC21)

Fältnamn	Indikatorer	Metadata
000		03136naa a2200385 4500
001		oai:research.chalmers.se:6c9b388e-f014-4924-b26d-0fb4b1dc3fe1
003		SwePub
008		200319s2020 \| \|\|\|\|\|\|\|\|\|\|\|000 \|\|eng\|
024	7	a https://doi.org/10.1016/j.bpj.2019.11.11912 DOI
024	7	a https://research.chalmers.se/publication/5160342 URI
040		a (SwePub)cth
041		a engb eng
042		9 SwePub
072	7	a kon2 swepub-publicationtype
072	7	a ref2 swepub-contenttype
100	1	a Homouz, Dirar M.u Khalifa University of Science and Technology,University of Houston4 aut
245	1 0	a Role of Zero-Order Loop in Protein Unfolding Case Study with Apoazurin
264	1	b Elsevier BV,c 2020
520		a Pseudomonas aeruginosa apoazurin (apo, without the copper cofactor) is a two-state folder that has a single disulfide bond between residues 3 and 26. This bond covalently connects the N-termini of beta-strands 1 and 3; thereby it creates a zero-order loop. The loop restricts the conformational space for the apoazurin polypeptide. In order to understand the role played by the zero-order loop, we used molecular dynamics (MD) simulations to compare two variants of apoazurin; one variant called “loop” which contained the disulfide and another called “open” in which the disulfide bond between residues 3 and 26 was removed. MD simulations were performed to probe the unfolding pathway and stability of the two apoazurin variants at different urea concentrations and temperatures. Our results show that the folded structure apoazurin is somewhat more stable due to the presence of the disulfide bond. However, the disulfide bond plays a prominent role in the apoazurin unfolding mechanism: we find that it changes both the folding-transition state and the unfolded-state ensemble of conformations.
650	7	a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaperx Fysiologi0 (SwePub)301062 hsv//swe
650	7	a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Basic Medicinex Physiology0 (SwePub)301062 hsv//eng
650	7	a NATURVETENSKAPx Fysikx Annan fysik0 (SwePub)103992 hsv//swe
650	7	a NATURAL SCIENCESx Physical Sciencesx Other Physics Topics0 (SwePub)103992 hsv//eng
650	7	a NATURVETENSKAPx Biologix Biofysik0 (SwePub)106032 hsv//swe
650	7	a NATURAL SCIENCESx Biological Sciencesx Biophysics0 (SwePub)106032 hsv//eng
653		a Apoazurin
653		a zero-order loop
700	1	a Zegarra, Fabiou University of Houston4 aut
700	1	a Wittung Stafshede, Pernilla,d 1968u Chalmers tekniska högskola,Chalmers University of Technology4 aut0 (Swepub:cth)perwit
700	1	a Cheung, Margaret S.u Rice University,University of Houston4 aut
710	2	a Khalifa University of Science and Technologyb University of Houston4 org
773	0	t Biophysical Journald : Elsevier BVg 118:3, Supplement 1, s. 197A-197Aq 118:3, Supplement 1<197A-197Ax 0006-3495x 1542-0086
856	4	u http://www.cell.com/article/S0006349519321241/pdf
856	4 8	u https://doi.org/10.1016/j.bpj.2019.11.1191
856	4 8	u https://research.chalmers.se/publication/516034

Hitta via bibliotek

Biophysical Journal (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Homouz, Dirar M.; Zegarra, Fabio; Wittung Stafshed ...; Cheung, Margaret ...

Om ämnet

MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAP: MEDICIN OCH HÄLS ...; och Medicinska och f ...; och Fysiologi

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Fysik; och Annan fysik

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biofysik

Artiklar i publikationen: Biophysical Jour ...

Av lärosätet: Chalmers tekniska högskola

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se