A biphasic pulling force acts on transmembrane helices during translocon mediated membrane integration

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Sökning: L773:1545 9985 OR L773:1545 9993 > A biphasic pulling ...

LIBRIS Formathandbok (Information om MARC21)

Fältnamn	Indikatorer	Metadata
000		03029naa a2200397 4500
001		oai:DiVA.org:su-82433
003		SwePub
008		121114s2012 \| \|\|\|\|\|\|\|\|\|\|\|000 \|\|eng\|
024	7	a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-824332 URI
024	7	a https://doi.org/10.1038/nsmb.23762 DOI
040		a (SwePub)su
041		a engb eng
042		9 SwePub
072	7	a ref2 swepub-contenttype
072	7	a art2 swepub-publicationtype
100	1	a Ismail, Nurzianu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik4 aut0 (Swepub:su)nisma
245	1 0	a A biphasic pulling force acts on transmembrane helices during translocon mediated membrane integration
264		c 2012-09-23
264	1	b Springer Science and Business Media LLC,c 2012
338		a print2 rdacarrier
500		a AuthorCount:4;
520		a Membrane proteins destined for insertion into the inner membrane of bacteria or the endoplasmic reticulum membrane in eukaryotic cells are synthesized by ribosomes bound to the bacterial SecYEG or the homologous eukaryotic Sec61 translocon. During co-translational membrane integration, transmembrane alpha-helical segments in the nascent chain exit the translocon through a lateral gate that opens toward the surrounding membrane, but the mechanism of lateral exit is not well understood. In particular, little is known about how a transmembrane helix behaves when entering and exiting the translocon. Using translation-arrest peptides from bacterial SecM proteins and from the mammalian Xbp1 protein as force sensors, we show that substantial force is exerted on a transmembrane helix at two distinct points during its transit through the translocon channel, providing direct insight into the dynamics of membrane integration.
650	7	a NATURVETENSKAPx Biologix Biokemi och molekylärbiologi0 (SwePub)106022 hsv//swe
650	7	a NATURAL SCIENCESx Biological Sciencesx Biochemistry and Molecular Biology0 (SwePub)106022 hsv//eng
650	7	a NATURVETENSKAPx Biologix Biofysik0 (SwePub)106032 hsv//swe
650	7	a NATURAL SCIENCESx Biological Sciencesx Biophysics0 (SwePub)106032 hsv//eng
653		a biokemi
653		a Biochemistry
700	1	a Hedman, Rickardu Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik4 aut0 (Swepub:su)rihe4867
700	1	a Schiller, Ninau Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik4 aut0 (Swepub:su)nadj1494
700	1	a von Heijne, Gunnaru Stockholms universitet,Institutionen för biokemi och biofysik,Science for Life Laboratory (SciLifeLab)4 aut0 (Swepub:su)heijn
710	2	a Stockholms universitetb Institutionen för biokemi och biofysik4 org
773	0	t Nature Structural & Molecular Biologyd : Springer Science and Business Media LLCg 19:10, s. 1018-1022q 19:10<1018-1022x 1545-9993x 1545-9985
856	4	u https://europepmc.org/articles/pmc3553220?pdf=render
856	4 8	u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:su:diva-82433
856	4 8	u https://doi.org/10.1038/nsmb.2376

Hitta via bibliotek

Nature Structural & Molecular Biology (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Ismail, Nurzian; Hedman, Rickard; Schiller, Nina; von Heijne, Gunn ...

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biokemi och mole ...

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Biologi; och Biofysik

Artiklar i publikationen: Nature Structura ...

Av lärosätet: Stockholms universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se