SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Schmidt Marcus)
 

Sökning: WFRF:(Schmidt Marcus) > Cryo-EM fibril stru...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00003910naa a2200481 4500
001oai:DiVA.org:uu-379892
003SwePub
008190325s2019 | |||||||||||000 ||eng|
0247 a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-3798922 URI
0247 a https://doi.org/10.1038/s41467-019-09033-z2 DOI
040 a (SwePub)uu
041 a engb eng
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
1001 a Liberta, Falku Ulm Univ, Inst Prot Biochem, D-89081 Ulm, Germany4 aut
2451 0a Cryo-EM fibril structures from systemic AA amyloidosis reveal the species complementarity of pathological amyloids
264 c 2019-03-07
264 1b NATURE PUBLISHING GROUP,c 2019
338 a electronic2 rdacarrier
520 a Systemic AA amyloidosis is a worldwide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from the acute phase protein serum amyloid A. Here, we report the purification and electron cryo-microscopy analysis of amyloid fibrils from a mouse and a human patient with systemic AA amyloidosis. The obtained resolutions are 3.0 angstrom and 2.7 angstrom for the murine and human fibril, respectively. The two fibrils differ in fundamental properties, such as presence of right-hand or left-hand twisted cross-beta sheets and overall fold of the fibril proteins. Yet, both proteins adopt highly similar beta-arch conformations within the N-terminal similar to 21 residues. Our data demonstrate the importance of the fibril protein N-terminus for the stability of the analyzed amyloid fibril morphologies and suggest strategies of combating this disease by interfering with specific fibril polymorphs.
650 7a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Medicinska och farmaceutiska grundvetenskaperx Cell- och molekylärbiologi0 (SwePub)301082 hsv//swe
650 7a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Basic Medicinex Cell and Molecular Biology0 (SwePub)301082 hsv//eng
650 7a MEDICIN OCH HÄLSOVETENSKAPx Klinisk medicinx Klinisk laboratoriemedicin0 (SwePub)302232 hsv//swe
650 7a MEDICAL AND HEALTH SCIENCESx Clinical Medicinex Clinical Laboratory Medicine0 (SwePub)302232 hsv//eng
653 a Pathology
653 a Patologi
7001 a Loerch, Sarahu Howard Hughes Med Inst, Janelia Res Campus, Ashburn, VA 20147 USA4 aut
7001 a Rennegarbege, Matthiesu Ulm Univ, Inst Prot Biochem, D-89081 Ulm, Germany4 aut
7001 a Schierhorn, Angelikau Martin Luther Univ Halle Wittenberg, Inst Biochem & Biotechnol, D-06120 Halle, Saale, Germany4 aut
7001 a Westermark, Peru Uppsala universitet,Klinisk och experimentell patologi,Per Westermark4 aut0 (Swepub:uu)perweste
7001 a Westermark, Gunillau Uppsala universitet,Institutionen för medicinsk cellbiologi4 aut0 (Swepub:uu)gunwe105
7001 a Hazenberg, Bouke P. C.u Univ Groningen, Univ Med Ctr Groningen, Dept Rheumatol & Clin Immunol, NL-9700 RB Groningen, Netherlands4 aut
7001 a Grigorieff, Nikolausu Howard Hughes Med Inst, Janelia Res Campus, Ashburn, VA 20147 USA4 aut
7001 a Faendrich, Marcusu Ulm Univ, Inst Prot Biochem, D-89081 Ulm, Germany4 aut
7001 a Schmidt, Matthiasu Ulm Univ, Inst Prot Biochem, D-89081 Ulm, Germany4 aut
7102 a Ulm Univ, Inst Prot Biochem, D-89081 Ulm, Germanyb Howard Hughes Med Inst, Janelia Res Campus, Ashburn, VA 20147 USA4 org
7730 t Nature Communicationsd : NATURE PUBLISHING GROUPg 10q 10x 2041-1723
8564 u https://doi.org/10.1038/s41467-019-09033-zy Fulltext
8564 u https://uu.diva-portal.org/smash/get/diva2:1298597/FULLTEXT01.pdfx primaryx Raw objecty fulltext:print
8564 u https://www.nature.com/articles/s41467-019-09033-z.pdf
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:uu:diva-379892
8564 8u https://doi.org/10.1038/s41467-019-09033-z

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy