SwePub
Sök i LIBRIS databas

  Utökad sökning

WFRF:(Lindberg Benjamin)
 

Sökning: WFRF:(Lindberg Benjamin) > Identification of p...

LIBRIS Formathandbok  (Information om MARC21)
FältnamnIndikatorerMetadata
00004454naa a2200481 4500
001oai:DiVA.org:kth-212186
003SwePub
008170818s2017 | |||||||||||000 ||eng|
009oai:slubar.slu.se:90846
024a https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-2121862 URI
024a https://doi.org/10.1038/s41598-017-06377-82 DOI
024a https://res.slu.se/id/publ/908462 URI
040 a (SwePub)kthd (SwePub)slu
041 a engb eng
042 9 SwePub
072 7a ref2 swepub-contenttype
072 7a art2 swepub-publicationtype
100a Wahlberg, Elisabetu Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för Molekylära vetenskaper,Department of Molecular Sciences,Affibody AB4 aut0 (Swepub:slu)47352
2451 0a Identification of proteins that specifically recognize and bind protofibrillar aggregates of amyloid-β
264 c 2017-07-20
264 1b Nature Publishing Group,c 2017
338 a print2 rdacarrier
500 a QC 20170818
520 a Protofibrils of the 42 amino acids long amyloid-β peptide are transient pre-fibrillar intermediates in the process of peptide aggregation into amyloid plaques and are thought to play a critical role in the pathology of Alzheimer's disease. Hence, there is a need for research reagents and potential diagnostic reagents for detection and imaging of such aggregates. Here we describe an in vitro selection of Affibody molecules that bind to protofibrils of Aβ42cc, which is a stable engineered mimic of wild type Aβ42 protofibrils. Several binders were identified that bind Aβ42cc protofibrils with low nanomolar affinities, and which also recognize wild type Aβ42 protofibrils. Dimeric head-to-tail fusion proteins with subnanomolar binding affinities, and very slow dissociation off-rates, were also constructed. A mapping of the chemical properties of the side chains onto the Affibody scaffold surface reveals three distinct adjacent surface areas of positively charged surface, nonpolar surface and a polar surface, which presumably match a corresponding surface epitope on the protofibrils. The results demonstrate that the engineered Aβ42cc is a suitable antigen for directed evolution of affinity reagents with specificity for wild type Aβ42 protofibrils.
650 7a NATURVETENSKAPx Biologix Biokemi och molekylärbiologi0 (SwePub)106022 hsv//swe
650 7a NATURAL SCIENCESx Biological Sciencesx Biochemistry and Molecular Biology0 (SwePub)106022 hsv//eng
700a Rahman, Mahafuzuru Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för Molekylära vetenskaper,Department of Molecular Sciences4 aut0 (Swepub:slu)96558
700a Lindberg, Hannau KTH,Proteinteknologi4 aut0 (Swepub:kth)u1mwn94r
700a Gunneriusson, E.4 aut
700a Schmuck, Benjaminu Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för Molekylära vetenskaper,Department of Molecular Sciences4 aut0 (Swepub:slu)97577
700a Lendel, Christoferu Swedish University of Agricultural Sciences,KTH,Tillämpad fysikalisk kemi,Sveriges lantbruksuniversitet, Sverige,Institutionen för Molekylära vetenskaper,Department of Molecular Sciences4 aut0 (Swepub:slu)50320
700a Sandgren, Matsu Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för Molekylära vetenskaper,Department of Molecular Sciences4 aut0 (Swepub:slu)49440
700a Löfblom, Johnu KTH,Proteinteknologi4 aut0 (Swepub:kth)u1z7cgkl
700a Ståhl, Stefanu KTH,Proteinteknologi4 aut0 (Swepub:kth)u1svy8i4
700a Härd, Torleifu Swedish University of Agricultural Sciences,Sveriges lantbruksuniversitet,Institutionen för Molekylära vetenskaper,Department of Molecular Sciences4 aut0 (Swepub:slu)50056
710a Sveriges lantbruksuniversitetb Institutionen för Molekylära vetenskaper4 org
710a Sveriges lantbruksuniversitet
773t Scientific Reportsd : Nature Publishing Groupg 7:1q 7:1x 2045-2322
856u https://www.nature.com/articles/s41598-017-06377-8.pdf
856u https://pub.epsilon.slu.se/id/eprint/14876/contentsx primaryx Raw objectx freey FULLTEXT
8564 8u https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kth:diva-212186
8564 8u https://doi.org/10.1038/s41598-017-06377-8
8564 8u https://res.slu.se/id/publ/90846

Hitta via bibliotek

Till lärosätets databas

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy