Computational study of the initial step in the mechanism of dehaloperoxidase A: Determination of the protonation scheme at the active site and the movement of the His55 residue

↓ Direkt till sidans innehåll
↓ Direkt till sidans sekundära innehåll (sidomenyn)

Tyck till om SwePub Sök här!

Sökning: WFRF:(Ventura F.) > Bokkapitel > Computational study...

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Bottinelli, F.Universidad de la Republic, URY (författare)

Computational study of the initial step in the mechanism of dehaloperoxidase A : Determination of the protonation scheme at the active site and the movement of the His55 residue

Artikel/kapitelEngelska2015

Förlag, utgivningsår, omfång ...

2015-10-14
Cham :Springer,2015
printrdacarrier

Nummerbeteckningar

LIBRIS-ID:oai:DiVA.org:kau-80278
https://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:kau:diva-80278URI
https://doi.org/10.1007/978-3-319-21626-3_14DOI

Kompletterande språkuppgifter

Språk:engelska
Sammanfattning på:engelska

Ingår i deldatabas

SwePubSwePub

Klassifikation

Ämneskategori:ref swepub-contenttype
Ämneskategori:kap swepub-publicationtype

Anmärkningar

Dehalopeoxidase A (DHP A) is a detoxifying enzyme found in the marine worm Amphitrite ornata. This enzyme converts halophenols found in the environment where the worm lives, into quinones by dehalogenation. The enzyme has globin structure and function, but works also as a peroxidase in the presence of H2O2 which binds to the iron present in the heme group. The initial step in the enzymatic reaction path is the transformation of the heme Fe(III) ion into a ferryl (Fe = O) moiety. A distal histidine, His55, is crucial for this process. His55 can occupy two positions, either in the distal pocket of the active center (“closed”), or exposed to the solvent (“open”). NMR experiments show that His55 moves between those positions in the resting state of the enzyme. For this process to occur it is necessary that a gate, composed of a triad Asn37-Lys36-Lys51 and two carboxylates on the heme group, suffer a conformational change before and after the passage of the histidine. We examined computationally this process at the B3LYP/6-31G(d,p) level, within a PCM simulated aqueous environment. This analysis leads us to propose a correction of the experimental structure of the enzyme determined by X-ray crystallography and offers an explanation for different conformations of the twin carboxylates at the heme group observed in the crystals. This new proposal agrees with the experimentally determined electron density distributions and explains the role of the His55 as a functional hook for the peroxide in the aqueous media.

Ämnesord och genrebeteckningar

NATURVETENSKAP Data- och informationsvetenskap Bioinformatik hsv//swe
NATURAL SCIENCES Computer and Information Sciences Bioinformatics hsv//eng
Biology
Biologi

Biuppslag (personer, institutioner, konferenser, titlar ...)

Saenz Mendez, PatriciaUniversidad de la Republic, URY(Swepub:kau)patrmend (författare)
Ventura, O. N.Universidad de la Republic, URY (författare)
Universidad de la Republic, URY (creator_code:org_t)

Sammanhörande titlar

Ingår i:Quantum Modeling of Complex Molecular SystemsCham : Springer, s. 367-382

Internetlänk

Hitta via bibliotek

Quantum Modeling of Complex Molecular Systems (Sök värdpublikationen i LIBRIS)

Till lärosätets databas

1 av 1
Föregående post
Nästa post
Till träfflistan

Hitta mer i SwePub

Av författaren/redakt...: Bottinelli, F.; Saenz Mendez, Pa ...; Ventura, O. N.

Om ämnet

NATURVETENSKAP: NATURVETENSKAP; och Data och informa ...; och Bioinformatik

Artiklar i publikationen: Quantum Modeling ...

Av lärosätet: Karlstads universitet

Sök utanför SwePub

Sök vidare i:: Google; Google Book Search; Google Scholar

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

LIBRIS.kb.se